Monellin, ein aus zwei nicht kovalent verknüpften Peptidketten aufgebautes, wasserlösliches Protein mit einer 2.000-2.500-fach höheren Süßkraft im Vergleich zu Saccharose. Die beiden Peptidketten bestehen aus 44 bzw. 50 Aminosäureresten. Der süße Geschmack des M. ist noch in einer Verdünnung von 10^-8Mol/l zu spüren. Es wurde 1967 aus der westafrikanischen Frucht von Dioscoreophyllum cumminsi Diels (Menispermacae) isoliert. M. ist das erste Bekannte für den Menschen süß schmeckende Protein. Ein weiteres, süß schmeckendes Protein ist Thaumatin. [T. Mizukoshi et al., FEBS Lett. 413 (1997) 409-416]