Multienzymkomplex, eine geordnete Assoziation funktionell und strukturell verschiedener Enzyme, die aufeinanderfolgende Schritte in einer Reaktionskette katalysieren. Die heute bekannten M. bestehen aus 2-7 verschiedenen, nichtkovalent miteinander verbundenen, katalytischen Einheiten (M_r 160 kDa bis einige Millionen), die nicht mit Lipiden oder Nucleinsäuren assoziiert und frei von enzymatisch inaktivem Proteinmaterial sind. Sie lassen sich durch pH-, Temperatur- und Ionenstärkeänderung, chemische Modifizierung oder durch Behandlung mit neutralen oder anionischen Detergenzien in ihre noch aktiven Halbmoleküle und Teilenzyme oder sogar in deren (meist inaktive) Untereinheiten zerlegen. Eine Reassoziierung der dissoziierten M. zu einem aktiven, der physiologischen Form sehr ähnlichen Komplex, ist für viele M. beschrieben worden. M. repräsentieren somit einen viel einfacheren, subzellulären Kompartimentierungsgrad als die mit Zellorganellen assoziierten membrangebundenen Enzyme (z.B. des Tricarbonsäure-Zyklus). Durch die enge Nachbarschaft der aktiven Zentren der im M. wirksamen Enzyme sowie durch deren hohe Substrat- und Zwischenproduktaffinität verlaufen die Reaktionen kontrolliert, schnell und ohne Substratverlust. Die Intermediate werden direkt von einem Enzym zum nächsten weitertransportiert, ohne dass sie vom Komplex abdissoziieren. Beispiele von M. sind der α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex, der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex und der Fettsäure-Synthetase-Komplex.