Myoglobin, ein im Muskel besonders konzentriertes Sauerstoff-bindendes Protein (M_r 17kDa). M. besteht aus einer Peptidkette von 153 Aminosäuren. Die Raumstruktur ist gekennzeichnet durch acht Helices, die untereinander durch kurze Peptidsequenzen verbunden sind. Von 153 Aminosäuren des M. sind 121 Bestandteil der Helices, deren Länge zwischen 7 und 26 Aminosäuren variiert. Das Häm ist in eine hydrophobe Tasche eingebettet. Der fünfte Ligand des Häm (II) ist His⁸⁷, das sog. proximale Histidin. Im Oxy-M. befindet sich das Fe(II) 22pm außerhalb der Porphyrinebene in Richtung des proximalen His orientiert und ist durch O₂ koordinativ abgesättigt, wobei das distale Histidin His⁵⁸ eine H-Brücke zum Sauerstoff ausbildet. M. zeigt strukturelle und funktionelle Ähnlichkeit zum Hämoglobin und erfüllt die O₂-Transportfunktion in der Muskulatur. Da die Affinität des O₂ zum M. größer ist als zum Hämoglobin, wird der Sauerstoff des Blutes an das M. abgegeben. Während das Fe(II)-haltige M. purpurrot gefärbt ist, führt eine Oxidation zum Fe(III) zum nicht mehr O₂-bindenden, braun gefärbten Metmyoglobin. Besonders reich an M. sind die Herzmuskeln tauchender Meeressäuger (Wale, Robben, Seehunde), aber auch die Flugmuskeln von Vögeln.