NK-Lysin, ein aus dem Darmgewebe von Schweinen isoliertes 78-AS-Peptid mit antibakterieller Aktivität. Es bildet amphiphatische α-Helices, die mit Phospholipidmembranen in Wechselwirkung treten und porenformende Aktivitäten zeigen. Das gereinigte Peptid zeigt auch lytische Aktivität gegen Tumorzellen und wird durch cytotoxische T-Zellen und natürliche Killerzellen synthetisiert. Zwischen NK-L. und dem Amöbaporen besteht 25-30 % Sequenzidentität und 45-50 % Sequenzähnlichkeit, so dass das NK-L. als ein homologes Säugerpeptid des porenformenden Peptids eines Protozoen-Parasiten betrachtet werden kann. [M. Andersson et al. EMBO J. 14 (1995) 1.615; M. Leippe Cell83 (1995) 17]