Orosomucoid, saures α₁-Glycoprotein, α₁AGp, mit 38% Zuckergehalt das kohlenhydratreichste und das wasserlöslichste Plasmaprotein der Säuger und Vögel. Zusammen mit zwei anderen kohlenhydratreichen Plasmaproteinen, dem C1-Inaktivator und dem Hämopexin, bildet O. die Seromucoidfraktion des Blutes. Erhöhte Blutspiegel an O. und insgesamt der Seromucoidfraktion stehen im Zusammenhang mit Entzündung, Schwangerschaft und verschiedenen Krankheitszuständen, wie z.B. Krebs, Lungenentzündung und Polyarthritis. Nach einem großen chirurgischen Eingriff stellt sich ein hoher Orosomucoidspiegel ein, bis die Wunde verheilt ist. O. bindet auch bestimmte Steroide, insbesondere Progesteron, dessen Bindungsaffinität jedoch niedriger ist als im Fall des corticosteroidbindenden Globulins. Die Membranen von Humanthrombocyten enthalten beträchtliche Mengen an gebundenem O. Das Human-O. ist ein Einzelstrangglycoprotein (M_r 39kDa im Sedimentationsgleichgewicht, 41kDa bei Sedimentationsdiffusion; isoionischer pH 3,5). Es besitzt eine ausgeprägte Anionenbindungskapazität, so dass der isoelektrische Punkt von der Art und Konzentration der Anionen abhängt. Die Proteinkette des O. besteht aus 181 Aminosäureresten. An die β-Carboxylgruppen von fünf Asparaginylresten sind Oligosaccharideinheiten gebunden. Das native Protein enthält zwei Disulfidbrücken (Cys⁵-Cys¹⁴⁷; Cys¹⁶⁴-Cys⁷²). Die C-terminale Hälfte zeigt große Sequenzähnlichkeiten mit zwei anderen Plasmaproteinen, der α-Kette des Haptoglobins und der H-Kette des Immunglobulins G. Die Kohlenhydratteile von O. enthalten N-Acetylneuraminsäure (Neuraminsäure), neutrale Hexosen (D-Galactose/D-Mannose in einem durchschnittlichen Verhältnis von 1,4), N-Acetylglucosamin und L-Fucose. O. wird in der Leber synthetisiert. Die Synthese des Kohlenhydratteils wird durch die Übertragung eines N-Acetylglucosaminrests an den Asparaginylrest initiiert, während die naszierende Polypeptidkette noch an das Ribosom gebunden vorliegt (Posttranslationsmodifizierung). [K. Schmid et al. Biochemistry12 (1973) 2.711-2.724; O.H.G. Schwarzmann et al. J. Biol. Chem. 253 (1978) 6.983-6.987]