Parvuline, eine Familie der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen, die keine Sequenzhomologien zu den Cyclophilinen und FK506-bindenden Proteinen aufweist und weder durch FK506 noch durch Cyclosporin A inhibiert wird. Der die katalytische Aktivität tragende Kernbereich in der Aminosäuresequenz der P. wird durch das Parvulin aus E. coli repräsentiert, das aus nur 92 Aminosäureresten aufgebaut ist und als Monomer Aktivität zeigt. Unter den Proteinen, die diese Domäne tragen, sind die bakteriellen PrsA (B. subtilis) und das SurA (E. coli) zu nennen, denen eine Funktion beim Proteinexport zugerechnet wird. Eukaryontische Vertreter sind das Ess1/Ptf1-Protein in Hefe und das Pin1-Protein in humanen Zellen. Letzteres ist ein für die Zellteilung essenzielles Protein. [J.-U. Rahfeld et al. FEBS Lett. 352 (1994) 180; K. P. Lu et al. Nature380 (1996) 544]