Peptidhormone, eine Gruppe von Hormonen, die als charakteristisches Strukturmerkmal die Peptidbindung enthalten. P. sind demnach Oligopeptide, Polypeptide und Proteine. Obgleich manchmal zwischen P. und Proteohormonen unterschieden wird, erscheint eine derartige Differenzierung aus chemischer Sicht nicht notwendig. Das kleinste P., das Thyroliberin, ist nur aus drei Aminosäuren aufgebaut, während andere P., z.B. Thyrotropin, Follitropin, Lutropin, Choriongonadotropin, hochmolekulare Glycoproteine darstellen. P. werden vom Hypothalamus, von der Hypophyse, dem Pankreas, der Schilddrüse und der Nebenschilddrüse sowie während der Schwangerschaft von der Plazenta sezerniert. Neben den glandulären P. sind die aglandulären P. (Gewebshormone) ebenso bedeutungsvoll wie die von neurosekretorisch tätigen Nervenzellen gebildeten Neurohormone. Die Synthese der P. erfolgt vorrangig aus höhermolekularen Biosynthesevorstufen. In einigen Fällen konnte die Primärstruktur der Prä-Pro-Hormone aus der entsprechenden Nucleotidsequenz abgeleitet werden (Signalhypothese). Nach Abspaltung der Signalsequenz entstehen die Pro-Hormone, die selbst biologisch inaktiv sind und erst nach weiterer proteolytischer Modifizierung die bioaktiven P. liefern, z.B. Pro-Insulin, Kininogene, Angiotensinogen.

Die Wirkungsvermittlung der P. erfolgt über Rezeptoren in der Plasmamembran, wodurch über Signaltransduktionssysteme Botenstoffe gebildet werden. Während der Insulinrezeptor eine tyrosinspezifische Protein-Kinase ist, fungiert cAMP für eine Reihe von P. als sekundärer Botenstoff. Einige P. vermitteln ihre Wirkung über das Phosphatidylinositol-Transduktionssystem. Nach der Auslösung eines bestimmten biologischen Effekts werden die P. innerhalb kurzer Zeit durch proteolytischen Abbau inaktiviert.

Verschiedene P. sind durch Chemosynthese kommerziell zugänglich (Oxytocin, Vasopressin, Corticotropin u.a.), für andere sollte die gentechnologische Bereitstellung (Somatotropin, Insulin u.a.) die Methode der Wahl werden.