Phospholipasen, Phosphatidasen, zusammenfassende Bezeichnung für die spezifisch auf Phosphoglyceride vom Grundtyp des Lecithins wirkenden Carbonsäure-Esterasen P. A1, A2 und B sowie die Phosphodiesterasen P. C und D. P. A₁ (EC 3.1.1.32) setzt die Fettsäure vom C1 des Glycerins frei und führt zur Bildung von Lysophosphatiden (2-Acylglycerophosphocholin), die die Erythrocyten hämolysieren. P. A₂ (EC 3.1.1.4) entfernt die ungesättigte Fettsäure am C2, P. B (EC 3.1.1.5) ebenfalls, jedoch nur aus Lysophosphatiden. P. C (EC 3.1.4.3) setzt die phosphorylierte Base, P. D (EC 3.1.4.4; spaltet auf der anderen Seite der Phosphorylgruppe) nur die stickstoffhaltige Base, z.B. Cholin, frei (Abb.).

P. finden sich besonders in Leber und Pankreas (P. A₁), in Bienen- und Schlangengift (P. A₁ und P. A₂) oder in Mikroorganismen (P. C) bzw. Pflanzen (P. D). Die für die näher untersuchten P. A₂ und C beschriebenen ungewöhnlichen Eigenschaften, z.B. Hitzestabilität (5 Minuten bei 98°C) und Unempfindlichkeit gegenüber Diethylether, Chloroform oder 8M Harnstofflösung, können unter anderem durch die kompakte Struktur dieser Phospholipasen (6-15 Disulfidbrücken) erklärt werden. P. A₂ aus Schweinepankreas wird als Zymogen (130 Aminosäuren bekannter Sequenz, M_r 14,66kDa) gebildet und durch tryptische Entfernung des N-terminalen Heptapeptids PyroGlu-Glu-Gly-Ile-Ser-Ser-Arg- in die aktive P. A₂ überführt (123 Aminosäuren). Von gleicher Größe ist die P. A₂ aus Schlangengift von Crotalus atrox (M_r 14,5kDa) und Bienengift (M_r 14,55kDa, 129 Aminosäuren, Sequenz bekannt). Doppelt so groß sind dagegen die beiden P. -A₂-Isoenzyme aus Crotalus-adamanteus-Gift (266 Aminosäuren, M_r 29,865kDa). Die bakterielle P. C konnte aus Clostridium welchii und Bacillus cereus isoliert werden.

Phospholipasen. Angriffsorte lecithinspaltender Enzyme. R₁ = gesättigter, R₂ = ein- oder mehrfach ungesättigter Fettsäurerest.