Plasmaproteine, ein komplexes Gemisch vorwiegend zusammengesetzter Proteine des Blutplasmas der Wirbeltiere. Die Anzahl der P. wird auf über 100 geschätzt. Im Plasma der Säugetiere liegen die P. in 6-8%iger Konzentration vor. Die Serumproteine unterscheiden sich von den P. im Wesentlichen nur durch das Fehlen des Fibrinogens und Prothrombins. Von den etwa 60 isolierten und charakterisierten P. sind nur Albumin, Präalbumin, retinolbindendes Protein und einige Spurenproteine (z.B. Lysozym) frei von Kohlenhydrat. Die übrigen P. sind Glycoproteine z.B. Orosomucoid, Hämopexin, Haptoglobin, C1-Inaktivator, Immunglobuline; einige können noch zusätzlich Lipide enthalten (Lipoproteine). P. dienen zur Regulation des pH-Werts und des osmotischen Drucks des Blutes, zum Transport von Ionen, Hormonen, Lipoiden, Vitaminen, Stoffwechselprodukten u.a. m. Ferner sind die P. verantwortlich für die Gerinnung, für die Abwehr von eingedrungenen Fremdproteinen oder Mikroorganismen (Immunglobuline) sowie für einige Enzymreaktionen. Mit Ausnahme der Immunglobuline werden die P. in der Leber gebildet. P. können elektrophoretisch in ihre fünf Hauptgruppen, Albumin, α₁-, α₂-, β- und γ-Globulin aufgetrennt werden. Die beste Simultanauftrennung der P. in über 30 Fraktionen wird durch die Immunelektrophorese, eine Kombination von Gelelektrophorese mit Immunpräzipitatbildung, erzielt. Das kleinste derzeit bekannte P. ist das β₂-Mikroglobulin.

Zur präparativen Isolierung der P. dienen Präzipitationsverfahren mit Ammoniumsulfat, Ethanol oder Rivanol, die nicht zu einer Zerstörung der biologischen Aktivität der P. führen. In vermehrtem Maße werden sie jedoch durch die leistungsfähigeren, modernen präparativen Verfahren der Säulenchromatographie, wie Gelfiltration, Ionenaustausch-, Affinitäts- und Immunadsorptionschromatographie, und Ultrafiltration auch in industriellem Maßstab ersetzt.

Die Standardisierung der Messung von Plasma- und Serumproteinen stellt in der Klinischen Biochemie ein besonderes Problem dar. So ergab die Überwachung der Qualitätskontrolle in Westeuropa und in den Vereinigten Staaten in den 1990er Jahren, dass die veröffentlichten Werte für einzelne Proteine im Serum bis zu 100 % variieren können, in Abhängigkeit vom eingesetzten Referenzmaterial.

1993 wurde in Europa ein neues internationales Referenzpräparat freigegeben (Certified Reference Material for Immunochemical Measurements of 14 Human Serum Proteins, CRM 470), 1994 in den USA (Reference Preparation of Proteins in Human Serum Lot No. 5, RPPHS 5). Das neue Referenzmaterial stellt ein Sekundärreferenzmaterial dar für Albumin, Ceruloplasmin, Haptoglobin, α2-Makroglobin, C3, C4, IgG, IgA, IgM und C-reaktives Protein, deren Werte existierenden internationalen Referenzmaterialien zugeordnet wurden. [S. Baudner et al. J. Clin. Lab. Anal. 8 (1994) 177-190]. Es ist jedoch ein Primärreferenzmaterial für andere P.

Vorläufige Konsensuswerte für verschiedene P. wurden veröffentlicht durch [F. Dati et al. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 34 (1996); N.H. Packter et al. Biotechnology14 (1996) 66-70]