platelet-derived growth factor, PDGF, Blutplättchenaktivierungsfaktor, ein aus zwei Untereinheiten (A und B) aufgebautes Glycoprotein (Mr 30 kDa), das als multifunktioneller Wachstumsfaktor wirkt. Die beiden Untereinheiten des P. enthalten 16 Cystein-Reste, die für die biologische Wirkung und die Verbrückung der beiden Polypeptidketten notwendig sind. Neben den dominierenden Heterodimeren (PDGF-AB) wurden auch Homodimere (PDGF-AA und PDGF-BB) aus natürlichen Quellen isoliert. Das für die A-Kette codierende Gen ist auf Chromosom 7 lokalisiert, während das für die B-Kette codierende Gen dem c-sis-Proto-Onkogen entspricht. Aufgrund der strukturellen Ähnlichkeit beider Gene wird eine Abstammung von einem gemeinsamen Urgen angenommen. Die Glycosylierungsstellen auf beiden Untereinheiten sind bekannt, wobei die Kohlenhydratsubstitution etwa 5% der Molekülmasse des PDGF ausmacht. Das breite Spektrum verwandter Moleküle des P. in verschiedenen Zelltypen entsteht durch verschiedene Kombinationen der A- und B-Kette, durch unterschiedliche Glycosylierungsmuster sowie durch alternatives Spleißen der zugrunde liegenden mRNAs. P. wird von Thrombocyten, Endothelzellen, glatten Muskelzellen, Monocyten und einigen Tumorzellen gebildet. Verschiedene Faktoren initiieren die Bildung und Ausschüttung des PDGF. Hierzu zählen beispielsweise TGFβ, TNF_α, Thrombin, Forskolin und Faktor X. PDGF wird primär in den Megakaryocyten exprimiert und in den α-Granula der Blutplättchen gespeichert. Der PDGF-Rezeptor ist ein aus zwei Untereinheiten (α, β) aufgebautes integrales Membranprotein. Der Rezeptor bindet die Isoformen mit unterschiedlichen Affinitäten. Er besitzt die Aktivität einer Protein-Tyrosin-Kinase. PDGF erfüllt wichtige Funktionen bei der Gewebereparatur, der Wundheilung und bei Entzündungsprozessen. Er wird als Hauptmitogen im Serum für Bindegewebs- und Gliazellen betrachtet. Ferner aktiviert er Kollagenasen und Phospholipasen. Seine Beteiligung an zentralen Prozessen, die der Differenzierung und der Tumorgenese zugrunde liegen, wird immer wahrscheinlicher. PDGF ist vermutlich auch an der Embryonalentwicklung beteiligt und spielt eine Rolle bei Zelltransformationen, die bei Arteriosklerose, Tumoren und Knochenmarksfibrosen auftreten. [B. Westermark Acta Endocrinol. 123 (1990) 131]