Prolin-Oligopeptidase, Prolyl-Endopeptidase, prolinspezifische Endopeptidase (engl. post proline cleaving enzyme; EC 3.4.21.26), eine Oligopeptidase, deren Spezifität auf kleine Peptide beschränkt ist. Sie ist die einzige prolinspezifische Endopeptidase, die zur Zeit in Säugetieren bekannt ist, und wurde erstmals in ihrer Eigenschaft als ein Oxytocin-abbauendes Enzym entdeckt. Das Enzym spaltet auf der Carboxylseite von Pro, vorausgesetzt, diesem Rest gehen mindestens zwei Reste voran. Es werden nur kleine Peptide angegriffen und man nimmt an, dass das Enzym am Stoffwechsel der Neuropeptide beteiligt ist. Es zeigt eine hohe Aktivität bei Oxytocin, Bradykinin, Substanz P und Angiotensin. Es mehren sich die Hinweise, dass das Enzym am Renin-Angiotensin-System beteiligt ist und deshalb möglicherweise bei Hypertension eine wichtige Rolle spielt. Die P. wurde aus dem Flavobacterium und Humangeweben isoliert und gereinigt und das Gen, das für das Humanenzym aus Lymphocyten codiert, wurde kloniert und sequenziert. Es zeigt keine Homologie mit anderen Peptidasen bekannter Struktur. [A.J. Barret u. N.D. Rawlings Biol. Chem. Hoppe Seyler373 (1992) 353-360; G.Vanhoof et al. Gene149 (1994) 363-366; G.Vanhoof et al. FASEB J. 9 (1995) 736-744]

Die Aktivitätskonzentration des Serumenzyms korreliert mit verschiedenen Stadien der Depression [M. Maes et al. Biol. Psychiatary35 (1994) 545-552] und eine Inhibierung des Enzyms verhindert eine scopolamininduzierte Amnesie [T. Yoshimoto et al. PharmacobioDyn. 10 (1987) 730-735].