Proteasom, Prosom, multikatalytische Protease, MCP (engl. multicatalytic protease), im Zellkern und im Cytosol aller eukaryontischen Zellen von Hefen bis zum Menschen vorkommende hochmolekulare Proteasen (Mr 700 kDa). In Prokaryonten wurden P. nur bei dem Archaebakterium Thermoplasma acidophilium gefunden. Die 20S-P. bilden fass- oder zylinderförmige Strukturen, die aus vier Ringen oder Scheiben bestehen. Während die eukaryontischen P. mit etwa 20 Untereinheiten sehr komplex aufgebaut sind, besteht das erwähnte P. aus dem Archaebakterium aus vielen Kopien (a14 b₁₄) zweier Untereinheiten a (M_r 25,8kDa) und b (M_r 22,3kDa).

Man verwendet diese P. zur Untersuchung von Struktur und Funktion von Proteinen. Über die Rolle der verschiedenen proteolytischen Aktivitäten der P. besteht wenig Klarheit. So sollen sie am selektiven Abbau fehlgefalteter Proteine und kurzlebiger Regulationsproteine mitwirken. Außerdem sollen sie bei der Bildung antigener Peptide beteiligt sein, die durch die MHC-Klasse-I-Proteine (MHC-Moleküle) präsentiert werden. Es wird angenommen, dass sie eine Funktion bei der Beendigung der Zellteilung haben könnten, indem sie die für die Regulation dieses Prozesses verantwortlichen Cycline proteolytisch abbauen. So ist das Verteilungsmuster von Cyclinen und P. im Lauf des Zellzyklus sehr ähnlich. Zum Abbau vorgesehene Cycline sind mit Ubiquitin markiert. Das 26S-P. (M_r 2.000 kDa) enthält wahrscheinlich Strukturelemente zur Erkennung der mit Ubiquitin markierten Substrate, verursacht die ATP-abhängige Entfaltung sowie die Einschleusung in den katalytischen Kern des 20S-P., das Bestandteil des 26S-P. ist. Das P. ist möglicherweise eine relativ unspezifische Endopeptidase, die Peptidfragmente von 6-9 Aminosäurebausteinen Länge bilden kann.