Protein-Kinase C, PKC, eine multifunktionelle Protein-Kinase, die spezielle Serin- und Threoninreste in vielen Zielproteinen phosphoryliert. Das Enzym benötigt Ca2+ und Phosphatidylserin. Durch den sekundären Botenstoff Diacylglycerin (DAG) wird die Affinität der PKC für Ca2+ erhöht, wodurch sie bei physiologischen Ca²⁺-Konzentrationen aktiv ist (Phosphoinositolkaskade). Klonierung und Analyse der cDNA aus verschiedenen Säugerspecies und Drosophila ergaben Enzymproteine (Mr 80 kDa), deren Aufbau durch eine N-terminale regulatorische Domäne und eine C-terminale katalytische Domäne gekennzeichnet ist. Die regulatorische Domäne besitzt eine Pseudosubstratsequenz mit einer Häufung positiv geladener Reste (-RFARKGALRQKNVHEVKN-), die in Abwesenheit von DAG die Substratbindungsstelle blockiert. Ein von der PKC akzeptiertes Substrat besitzt anstelle des fett gedruckten A einen Serin- oder Threoninrest. Durch die Bindung von DAG wird die intramolekulare Blockade der Substratbindungsstelle aufgehoben, das Substratprotein im aktiven Zentrum gebunden und am Ser oder Thr phosphoryliert. Die PKC spielt eine Rolle bei der Kontrolle der Zellteilung und -proliferation. Aufgrund ihrer strukturellen Ähnlichkeit mit dem DAG aktivieren die als Tumorpromotoren identifizierten Phorbolester die PKC, wobei wegen des langsamen Abbaus die Aktivierung andauernd ist.