Proteolyse, ein durch Proteasen katalysierter hydrolytischer Abbau von Proteinen und Peptiden bis zu den Aminosäuren. Generell wird zwischen extrazellulärer (z.B. bei der Verdauung von Nahrungsproteinen) und intrazellulärer P. (durch lysosomale Cathepsine) unterschieden. Die an Letzterer beteiligten Endopeptidasen sind vorwiegend in den Lysosomen lokalisiert und werden summarisch als Cathepsine bezeichnet. Die aus den proteasereichsten Organen, wie Leber, Milz und Niere, isolierten Cathepsine lassen sich in Cathepsin A, B, C, D, E und weiterhin noch L unterteilen. Während die Cathepsine A bis E ihr Wirkungsoptimum im schwach sauren Bereich (pH 2,5-6) haben und mit Ausnahme von Cathepsin D und E auch synthetische niedermolekulare Substrate hydrolysieren, werden von den restlichen im Neutralbereich wirkenden Cathepsinen nur Proteine angegriffen. Das M_r der Cathepsine liegt zwischen 25kDa (für Cathepsin B₁) und 100 kDa (für Cathepsin E). Thiolenzymcharakter haben die Cathepsine B₁, B₂, C und einige neutrale Cathepsine. In intakten Zellen wird die Proteolyse reguliert und läuft in den Lysosomen ab (Autophagie). In geschädigten Zellen werden die gleichen Cathepsine von den zerstörten Lysosomen freigesetzt und sind für die Autolyse verantwortlich, d.h. den unregulierten Gesamtabbau der Zelle.

Die limitierte P. ist ein Sonderfall der P., da hier nur eine begrenzte Zahl von Peptidbindungen entsprechend der Substratspezifität der fungierenden Proteasen gespalten wird. Eine nichtenzymatische P. von Proteinen ist unter stark sauren oder alkalischen Bedingungen möglich, wobei aber einige Aminosäuren partiell geschädigt bzw. zerstört werden können.