Spectrin, ein Vertreter der Actin-bindenden Proteine. S. ist ein Heterodimer bestehend aus zwei großen, strukturell sehr ähnlichen Untereinheiten (α-Sp.: 260 kDa; β-Sp.: 225kDa), die jeweils aus sich wiederholenden, modulartigen Einheiten (106 Aminosäurereste) bestehen, die zu dreisträngigen, superspiralisierten α-Helices gefaltet sind. Die beiden parallel laufenden Ketten sind umeinander gewunden und bilden dadurch einen flexiblen Stab von etwa 100 nm Länge. Durch Zusammenlagerung zweier dieser αβ-Untereinheiten an den Enden entsteht ein 200 nm langes Tetramer. Die Schwanzenden von vier oder fünf solcher Tetramere sind mit kurzen Actin-Filamenten und anderen Cytoskelettproteinen zu einem Verbundkomplex 8engl. junctional complex) vereinigt. S. bildet als Cytoskelettprotein, das sich nicht kovalent an der Cytoplasmaseite der Erythrocytenmembran befindet, ein Membranskelett, das es den roten Blutkörperchen ermöglicht, starken Scherkräften zu widerstehen. Die Bindung an die Plasmamembran erfolgt über das intrazelluläre Anheftungsprotein Ankyrin und das Protein 4.1.