Transducin, G_T, an molekularen Mechanismen des Sehprozesses beteiligtes G-Protein (M_r 82kDa), das in einer aktiven GTP-Form und einer inaktiven GDP-Form vorliegen kann. Das Signalkopplungsprotein des Sehvorganges zeigt einen trimeren Aufbau (GTP-bindende Proteine). Es besteht aus der α- (M_r 39kDa), β- (M_r 36kDa) und γ-Untereinheit (M_r 8kDa). Die im Dunkeln vorliegende inaktive T_α-GDP-Form wird durch photoaktiviertes Rhodopsin durch Komplexbildung und GDP/GTP-Austausch aktiviert. Die biochemische Funktion des T. besteht in der Kopplung der Erregung des Photorezeptors Rhodopsin an die Aktivierung einer cGMP-abbauenden Phosphodiesterase. Durch die intrinsische GTPase-Aktivität der α-Untereinheit wird das gebundene GTP zu GDP hydrolysiert, wodurch die T_α-GDP-Form die Phosphodiesterase inaktiviert und das System wieder in den Dunkelzustand zurückkehrt. An das Schwefelatom eines Cysteinrests der γ-Untereinheit ist ein Farnesyl-Rest geknüpft.