Tryptase, h-β-Tryptase, Human-β-Tryptase, eine Serin-Protease mit trypsinähnlicher Spezifität. T. ist das Hauptprotein der Mastzellengranula und liegt in der aktiven Form als Tetramer vor, das durch Heparinbindung stabilisiert wird. Im Gegensatz zu anderen Serin-Proteasen ist T. in Abwesenheit von Heparin oder Dextransulfat funktionell sehr instabil und verliert ihre Aktivität sehr schnell auf nichtproteolytischem Wege durch spontane Inaktivierung. Aus der aufgeklärten Kristallstruktur geht hervor, dass die aktiven Zentren der Monomere im Tetramerkomplex für makromolekulare Substrate und Inhibitoren unzugänglich sind, da sie eine ovale, zentrale Pore der Abmessung 5 × 3nm ausbilden. Nur der Blutegel-abgeleitete T.-Inhibitor (LDTI, engl. leech-derived tryptase inhibitor) ist der einzige bekannte Inhibitor, der klein genug ist, um an die diagonal angeordneten aktiven Zentren zu binden. [G.H. Caughey Mast Cell Proteases in Immunology and Biology, Marcel Dekker, New York, USA, 1995; P.J.B. Pereira et al. Nature392 (1998) 306-311]