Tubulin, der monomere Proteinbaustein der Mikrotubuli, die sich als lange steife Polymere durch das Cytoplasma erstrecken und die Lage der membranumhüllten Organellen und anderer Zellbausteine steuern. T. ist ein Dimer aus zwei weitgehend identischen globulären Proteinen (M_r 50 kDa), die als α-T. und β-T. bezeichnet werden. Bei den Säugetieren gibt es mindestens sechs verschiedene Formen von α-T. und eine ähnliche Vielfalt von β-T., die jeweils von einem eigenen Gen codiert werden. T. liegt bei niedriger Temperatur und in Gegenwart von Ca²⁺ in löslicher Form als αβ-Dimer vor. Bei der unter physiologischen Bedingungen ablaufenden Polymerisation zu Mikrotubuli bindet jedes T.-Molekül zwei GTP, von denen eines zu GDP und P_i hydrolysiert wird. Mikrotubuli unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. Das Gleichgewicht zwischen Wachstum und Abbau der Mikrotubuli wird durch die Hydrolysegeschwindigkeit des am T. gebundenen zweiten Moleküls GTP und der Verfügbarkeit von GTP-T.-Untereinheiten bestimmt. Die Polymerisation der T.-Untereinheiten wird durch Colchicin verhindert. Aber auch die Vinca-Alkaloide Vinblastin und das Vincristin blockieren durch Bindung an T. die Polymerisation zu Mikrotubuli. Dagegen stabilisiert Taxol das T. in Mikrotubuli und begünstigt damit die Polymerisation. Durch Behinderung der Mitosespindel hemmt das Taxol die Proliferation sich schnell teilender Zellen, worauf seine Bedeutung als Krebstherapeutikum basiert.