Urease (EC 3.5.1.5), eine besonders in Pflanzensamen und Mikroorganismen sowie bei Wirbellosen (Krebse, Meeresmuscheln) vorkommende Harnstoff-spaltende Hydrolase hoher katalytischer Wirksamkeit. U. katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak, Kohlendioxid und Wasser: CO(NH₂)₂ + 2H₂O → 2NH₃ + CO₂ + H₂O.

Die Substratspezifität ist groß, da außer Harnstoff nur noch Harnstoffderivate, wie Hydroxy- und Dihydroxyharnstoff, die gleichzeitig als nichtkompetitive Inhibitoren der U. wirken, von U. angegriffen werden. Die U. der Sojabohne war das erste im kristallinen Zustand isolierte Enzym (Sumner 1926). Eigenschaften der Sojabohnen-U.: pH-Optimum 7,0; pI 5,0; M_r 489kDa. Im Neutralbereich zerfällt U. in 1%iger Natriumdodecylsulfatlösung in seine acht Untereinheiten (M_r je 60 kDa), die aus zwei kovalent verbundenen Ketten bestehen (M_r je 30 kDa). U. zeigt eine auffallende Resistenz gegenüber seinem Substrat Harnstoff, der als 8M Lösung zur Denaturierung zahlreicher Proteine dient. In 8-9M Harnstofflösung dissoziiert das Urease-Molekül in seine Untereinheiten (M_r 60 kDa), die jedoch noch Urease-Restaktivitäten aufweisen. Bemerkenswert ist weiterhin, dass der U.-Antiurease-Komplex noch katalytisch aktiv ist. Das M_r der mikrobiellen U. ist wesentlich geringer als das der Sojabohnen-U.