V-ATPasen, V-Typ-ATPasen, eine von drei Klassen ionengetriebener ATPasen. Die Eigenschaften der V-A. unterscheiden sich von denen der beiden anderen Klassen, der F-ATPasen (ATP-Synthasen) und P-ATPasen, und werden wie folgt definiert: V-A. 1) sind H+-transportierende ATPasen, die in Membranen der Vakuolen (daher die Bezeichnung "V") von Hefe, Pilzen (z.B. Neurospora) und höheren Pflanzen (d.h. den Tonoplasten) sowie in den Lysosomen, Endosomen, sekretorischen Granula, hormonspeichernden Granula und Clathrin-bedeckten Vesikeln höherer tierischer Zellen vorkommen; 2) bilden kein kovalent phosphoryliertes Intermediat (wie der P-Typ) und 3) liegen als Oligomere vor, deren H⁺-Translokations- und ADP-Hydrolyse-Funktionen auf unterschiedlichen Untereinheiten lokalisiert sind. Beispielsweise enthalten die Hefe-, Neurospora- und Tonoplastenenzyme 60-65kDA- und 70-89kDa-Komponenten neben verschiedenen anderen kleineren Peptiden, von denen eines (ein 15-19kDa-Peptid) Dicyclohexyldiimid (DCCD) kovalent bindet.
V-A. werden durch KNO₃, KSCN und N-Ethylmaleinimid stärker inhibiert als die F- und P-ATPasen. Wie diese werden V-A. auch durch DCCD, Diethylstilböstrol und Tributylzinn inhibiert, jedoch nicht durch VO

(einem charakteristischen P-ATPasen-Inhibitor) oder durch Oligomycin (einem charakteristischen Mitochondrien-F- ATPasen-Inhibitor).
V-A. katalysieren die Aufnahme von H⁺-Ionen in die verschiedenen Vakuolenstrukturen von Pflanzen und Tieren. Dadurch wird ein pH-Wert erhalten, der unterhalb des pH-Werts des umgebenden Cytoplasmas und nahe dem pH-Optimum der Vakuolenenzyme liegt. Wahrscheinlich sind die V-A. für die Aufnahme und Speicherung von Catecholaminen in chromaffine Granula und von Serotonin in synaptische Vesikel notwendig. Der Kopplungsmechanismus, mit dem V-A. die Freie Energie, die durch ATP-Hydrolyse frei wird, auf den Transmembrantransport von H⁺-Ionen übertragen, ist nicht bekannt. [P.L. Pederson u. E. Carafoli Trends Biochem. Sci. 12 (1987) 146-150, 186-189]