von-Willebrand-Faktor, eine Reihe selbstaggregierender Strukturen, die sich alle von einer gemeinsamen Glucoproteinuntereinheit, M_r 225kDa, ableiten, die in Endothelzellen und Megakaryocyten synthetisiert werden. Im Plasma liegen multimere Aggregate, vom Dimer (M_r 450 kDa) bis zum größten Aggregat (M_r 20.000 kDa) vor. Die Aggregate werden durch Disulfidbrückenbindungen zusammengehalten. Der v.-W. kommt auch in den α-Granula der Thrombocyten vor und wird von diesen sezerniert.

Das primäre Translationsprodukt von menschlichen und Rinder-Endothelzellen ist eine intrazelluläre Vorstufe, M_r 240-260 kDa, die unmittelbar vor der Sekretion in die Untereinheit von M_r 225kDa gespalten wird. Der v.-W. bildet starke (jedoch nicht kovalente) Bindungen zum im Blutstrom zirkulierenden Faktor VIIIc (antihämophiler Faktor, Blutgerinnung) aus, der dadurch stabilisiert wird. Er vermittelt eine Wechselwirkung zwischen den Thrombocyten und verletzter epithelialer Oberfläche. Wie die langen Blutungszeiten von Patienten mit Willebrandkrankheit und Bernard-Soulier-Thrombocyten-Defekt zeigen, ist die Wechselwirkung zwischen dem v.-W. für die normale primäre Hämostase essenziell. Vermutlich spielt der v.-W. bei der Thrombocytenaggregation eine Rolle, jedoch muss eine Präaggregation, gefördert durch ADP, Thrombin oder Kollagen stattfinden. V.-W. hat ähnliche Eigenschaften wie auch andere "adhäsive" Proteine, z.B. Fibrinogen, Fibronectin und Thrombospondin. [D.C. Lynch J. Biol. Chem.258 (1983) 12.757-12.760; S.E. Senogles u. G.L. Nelsestuen J. Biol. Chem. 258 (1983) 12.327-12.333; J.L. Miller et al. J. Clin. Invest. 72 (1983) 1.532-1.542]