Cytochrome, Hämoproteine, die als partikelgebundene Redoxkatalysatoren bei der Zellatmung, Energiekonservierung, Fotosynthese und einigen anaeroben bakteriellen Vorgängen fungieren. C. dienen sowohl als Elektronendonatoren wie auch als Elektronenakzeptoren, weil das zentrale Eisenatom des Porphyrinkomplexes einen reversiblen Valenzwechsel (Fe²⁺ ⇌ Fe³⁺) ermöglicht. C. sind lebenswichtiger Bestandteil aller Organismen. Nach ihrer Struktur und ihren Absorptionsspektren unterscheidet man drei Hauptgruppen, die Cytochrome a, b und c mit insgesamt annähernd 30 Vertretern, die durch Hinzufügen von Indices gekennzeichnet werden, z.B. Cytochrom a₃.

Cytochrom a und C. a₃ sind die Oxidations-Reduktionseinheiten der Cytochrom-Oxidase, eines Enzyms, das den letzten Schritt des Elektronentransports in der Atmungskette und den Elektronentransport von C. c auf molekularen Sauerstoff katalysiert. Ihre prosthetische Gruppe ist das Häm A, das eine lipophile C₁₂-Seitenkette sowie eine Aldehyd- und eine Vinylgruppe am Porphyrinring trägt. Cytochrom b enthält wie Hämoglobin das Eisen(II)-protoporphyrin IX als prosthetische Gruppe. Es besitzt das niedrigste Redoxpotenzial der Atmungskette und liegt zwischen Ubichinon und C. c. Ein mikrosomales C. b, das dem Hämoglobin ähnlich ist, ist das der Vogel- und Säugetierleber. Es wird vermutet, dass es Elektronen auf das Fettsäure-Oxygenase-System des endoplasmatischen Reticulums überträgt. Weitere C. b sind das C. b₅₆₂ von Escherichia coli, das das höchste Redoxpotenzial aller bekannten C.-b-Typen besitzt, ferner die oligomeren C. b₆ und C. b₅₅₉ aus den Chloroplastengranula der Pflanzen, die beide Bestandteil der fotosynthetischen Elektronentransportkette sind. Gleichfalls zum C.-b-Komplex gehört das Cytochrom P450, ein Multiproteinkomplex, der als Endglied der Atmungskette Elektronen direkt vom C. c auf molekularen Sauerstoff überträgt. Prokaryotische C. P450 sind löslich, während diejenigen der Eukaryoten membrangebunden innerhalb des endoplasmatischen Reticulums oder in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert sind. Die C. P450 in den Mitochondrien der Nebennierenrinde von Säugetieren sind für die Hydroxylierungen im Verlauf der Biosynthese der Corticosteroide zuständig. In steroiden Geweben wie Nieren, Placenta und Gehirn ist C. P450 für die Spaltung der Cholesterinseitenkette verantwortlich. In der Säugetierleber befindet sich eine Superfamilie an C. P450 mit überlappenden Substraspezifitäten, die die oxidative Umwandlung von verschiedenen endogenen Metaboliten (z.B. Gallensäurebiosynthese) und von Xenobiotika in polare Verbindungen katalysiert (Biotransformation).

Cytochrom c ist das häufigste und zugleich am besten untersuchte C. Es kommt als zentraler Bestandteil der Atmungskette in den Mitochondrien aller Eukaryoten vor. Die Hämgruppe ( vgl. Abb. ) ist an das Apoprotein über zwei Thioetherbindungen zu Cysteinresten im Innern des Moleküls gebunden. Das Eisenatom ist mit zwei weiteren verborgenen Resten verbunden, wodurch erreicht wird, dass das Eisen des nativen C. c weder mit Sauerstoff noch mit Kohlenstoffmonooxid oder vergleichbaren Molekülen reagiert. ( vgl. Abb. )

Phylogenetisch gehören die C. zu den ältesten Proteinen, deren Aminosäuresequenzen sowie Konformationen sich in den letzten zwei Mrd. Jahren teilweise nur wenig geändert haben. Daher werden besonders die aus knapp über 100 Aminosäuren aufgebauten Proteinketten des C. c zur Analyse des Verwandtschaftsgrades vieler Arten – auch von Bakterien – aufgrund von Übereinstimmung bzw. Abweichung der jeweiligen Aminosäuresequenzen verwendet (molekulare Uhr). ( vgl. Tab. )

Cytochrome: Prosthetische Gruppe des Cytochroms c

Cytochrome: Tertiärstruktur des Wirbeltier-Cytochroms c (104 Reste) und der bakteriellen Cytochrome c₂ (112 Reste) und c₅₅₀ (137 Reste). Die Zylinder repräsentieren die α-Helixabschnitte, die Platte das Häm mit seinen beiden Liganden und die Zahlen in Klammern die Aminosäurereste im Pferde-Cytochrom. c +3, +8, +5 sowie +10 geben die Stellen der Insertionen bei c₂ (einfach unterschrichen) bzw. c₅₅₀ an

Cytochrome: Unterschiede in den Aminosäuren und die zeitliche Auseinanderentwicklung einiger Organismengruppen, dargestellt am Cytochrom c