Fibronectin, ein bei allen Wirbeltieren vorkommendes Glykoprotein, das als extrazelluläres Adhäsionsprotein zur Zell-Matrix-Verbindung beiträgt. F. ist ein Dimer aus zwei sehr großen Untereinheiten, die in der Nähe des C-Terminus durch Disulfidbrücken verbunden sind. Die beiden Polypeptidketten sind zwar sehr ähnlich, jedoch nicht identisch. Sie stammen von demselben Gen ab (ebenso wie die verschiedenen Isoformen des F.), wobei die Unterschiede in der Sequenz auf ein unterschiedliches Spleißen zurückzuführen sind. Vom F. existieren mehrere Formen (Isoformen). Das lösliche Plasma-F. zirkuliert im Blut und anderen Körperflüssigkeiten und übt wahrscheinlich Funktionen bei der Wundheilung, Blutgerinnung und Phagocytose aus. Andere F.-Formen finden sich in der extrazellulären Matrix als unlösliche F.-Filamente, in denen die Dimere untereinander durch weitere Disulfidbrücken verknüpft sind. Für die Bildung der Filamente sind offenbar weitere Proteine notwendig. Neben der Anheftung von Zellen an die Matrix dirigiert F. im Wirbeltierembryo auch die Wanderung der Zellen, indem es abwechselnd an Integrin (Adhäsionsmoleküle) bindet und von diesem dissoziiert.