Flavin-Adenin-Dinucleotid, Abk. FAD (oxidierte Form) bzw. FADH₂ (reduzierte Form), Riboflavinadenosindiphosphat, ein Flavinnucleotid, das als prosthetische Gruppe (Coenzyme) zahlreicher Flavinenzyme (Flavoproteine) fungiert, bei denen meist zwei Reduktionsäquivalente ausgetauscht werden, in manchen Fällen aber auch nur ein Reduktionsäquivalent. Als reversibles Redoxsystem der Flavinnucleotide wirkt das Isoalloxazinsystem, das Grundgerüst des Riboflavins. Wasserstoff wird an den N-Atomen 1 und 10 unter Bildung der farblosen Dihydroverbindung angelagert, während oxidiertes FAD gelb ist.

Bei der Flavinkatalyse kommen drei Oxidationsstufen vor, die jeweils die kationische, neutrale und anionische Form umfassen, wodurch neun Spezies möglich sind. Flavosemichinon ist die intermediäre Radikalform der Flavinoxidation. Diese Form steht im Gleichgewicht mit Flavochinon und Flavohydrochinon: Flavochinon ⇌ Flavosemichinon (halbreduzierte Form) ⇌ Flavohydrochinon (reduziert). An einigen Katalysemechanismen ist nur ein Elektron beteiligt, d.h. Flavochinon wird in Semichinon bzw. Semichinon in Hydrochinon überführt. Bei einem 2-Elektronen-Mechanismus pendelt das Flavin zwischen Chinon- und Hydrochinonzustand hin und her. Biosynthetisch wird FAD aus Flavinmononucleotid durch die FAD-Pyrophosphorylase gebildet, nach der Gleichung: FMN + ATP ⇌ FAD + PP_i

(PP_i ist Pyrophosphat).