Fotosysteme, Bez. für die in den Thylakoidmembranen (Thylakoide) der Chloroplasten vorhandenen, aus Hunderten bis Tausenden Chlorophyllmolekülen und Multiproteinkomplexen bestehenden Strukturen, die Lichtenergie absorbieren und in fotochemischen Reaktionen umsetzen (Lichtreaktionen). Jedes F. besteht aus einem Reaktionszentrum, so genannten Antennenkomplexen, und assoziierten, Elektronen übertragenden Proteinen. Die Antennenpigmente absorbieren Licht und leiten dieses an die Reaktionszentren weiter, wobei ein Gradient in den im Rotlichtbereich liegenden Absorptionsmaxima die Weiterleitung der Anregungsenergie begünstigt. Der Energietransfer erfolgt dabei wahrscheinlich strahlungsfrei durch Resonanztransfer.

Organismen mit oxygenerFotosynthese besitzen zwei F., die als PS I und PS II bezeichnet werden (Emerson-Effekt). Sie unterscheiden sich in den Wellenlängen der Absorptionsmaxima der Chlorophyllmoleküle ihrer jeweiligen Reaktionszentren. Im PS I liegt dieses bei 700 nm (P700), im PS II bei 680 nm (P680). Beide F. weisen ferner Unterschiede bezüglich ihrer Funktion und Anordnung in den Thylakoiden (laterale Heterogenität) auf: ( vgl. Abb. ) Am PS I, das überwiegend in den ungestapelten Bereichen (Stromalamellen) lokalisiert ist, findet die Reduktion von NADP⁺ statt. Das PS II ist primär in den gestapelten Granalamellen vorhanden und für die Fotolyse des Wassers verantwortlich. Zwischen beiden F. findet primär ein nichtzyklischer Elektronentransport statt, an dem weitere Komplexe der Thylakoidmembran wie der Cytochrom-b₆f-Komplex und Eisen-Schwefel-Proteine sowie bewegliche Komponenten wie Plastochinon und Plastocyanin beteiligt sind.

Bei Organismen mit anoxygener Fotosynthese fehlt das PS II. Zur Erzeugung von ATP bedienen sie sich meist eines zyklischen Elektronentransportes (Lichtreaktionen).

Fotosysteme: Laterale Heterogenität der Fotosysteme in der Thylakoidmembran. Fotosystem I (PS I) überwiegt in den Stromalamellen, Fotosystem II (PS II) in den Granalamellen. Weiterhin ist die Verteilung der ATP-Synthase und des Cytochrom-b₆f-Komplexes gezeigt.