Keratine, Gruppe von Strukturproteinen, die u.a. in Wolle, Haaren, Krallen, Hufen, Hörnern und Federn vorkommen. Man unterscheidet α-Keratine, die sich durch einen hohen Gehalt an Cystein (12 – 16 %) und eine α-Helix-Grundstruktur auszeichnen, und β-Keratine, deren typische Vertreter kein Cystein enthalten und durch die Ausbildung antiparalleler Faltblattstrukturen gekennzeichnet sind.

In den α-Keratinen (z.B. Wolle) können zwei bis vier rechtsgängige Einzel-α-Helices zu einer superspiralisierten linksgängigen Zweier-, Dreier- oder Vierer-Super-Helix zusammentreten ( vgl. Abb. ). In diesem Fall können die einzelnen α-Helices dann über 100 nm lang sein. Diese Anordnung der α-Helices kommt außer im α-Keratin so gut wie nicht vor. Die α-Keratinfasern zeichnen sich durch eine hohe Dehnbarkeit und Elastizität aus. In feuchtem Zustand können sie auf das Doppelte ihrer Länge gedehnt werden, was auf dem konformativen Übergang der α-Helices in eine β-Kettenstruktur mit parallel geordneten Polypeptidketten beruht. Die Elastizität basiert auf einer Quervernetzung der Helices durch Disulfidbrücken. Wichtigstes β-Keratin ist das Seidenfibroin.

Keratine: Rechtsgängige α-Helix des Keratins, die superspiralisiert ist