Kompaktlexikon der Biologie: Lactat-Dehydrogenase
Lactat-Dehydrogenase, Abk. LDH, ein zu den Oxidoreduktasen gehörendes Enzym, das die Hydrierung von Pyruvat zu Lactat (Salz der Milchsäure) sowie die Rückreaktion katalysiert (Glykolyse); LDH ist dabei absolut spezifisch für L(+)-Lactat, D(–)-Lactat wird nicht dehydriert. L. – D. kommt in Wirbeltiergeweben in mindestens fünf verschiedenen Isoenzymformen vor (Isoenzyme). Hohe Konzentrationen finden sich in Herzmuskel und Leber. Die L. – D. besteht aus vier etwa gleich großen Untereinheiten, deren Biosynthese von zwei verschiedenen Genen determiniert wird. Durch Kombination der beiden Kettentypen zum tetrameren Enzymmolekül bilden sich die fünf Isoenzyme der L. Das beispielsweise im Skelettmuskel vorherrschende Isoenzym enthält vier Ketten M4, das im Herzen hingegen vier Ketten H4, während in anderen Geweben ein Gemisch aus den fünf möglichen Isoenzymformen auftritt. Aufgrund der unterschiedlichen isoelektrischen Punkte können die Isoenzyme durch Elektrophorese getrennt werden. Bei Herzinfarkt und Hepatitis dient der erhöhte LDH-Spiegel im Blut zur Diagnose dieser Krankheiten.
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