Nicotinamid-adenin-dinucleotid, Nicotinsäureamid-adenin-dinucleotid, Abk. NAD, Dihphosphopyridindinucleotid, Abk. DPN, ein Pyridinnucleotid-Coenzym, das an biochemischen Redoxprozessen zahlreicher NAD-spezifischer Substrate beteiligt ist. NAD ist das Coenzym einer großen Anzahl von Oxidoreduktasen, die als pyridinabhängige Dehydrogenasen zusammengefasst werden. Sie dienen als Elektronenakzeptoren bei der enzymatischen Abspaltung der Wasserstoffatome von spezifischen Substratmolekülen.

In der oxidierten Form ist das Pyridiniumkation des Nicotinamids über eine N-glykosidische Bindung an das C1 der D-Ribose gebunden. Der Nicotinamidribosidteil ist über eine Pyrophosphatbrücke mit dem Adenosin verknüpft. ( vgl. Abb. ) NAD hat daher die Struktur eines Dinucleotids. Die reversible Wasserstoffaufnahme ist an den Pyridinring des Nicotinamidanteils des Coenzyms gebunden. Wegen der positiven Ladung des koordinativ fünfwertigen Stickstoffs des Pyridiniumkations symbolisiert man das oxidierte NAD exakt als NAD⁺. Die reduzierte Form des NAD wird entsprechend den Richtlinien der Internationalen Nomenklaturkommission als NADH bezeichnet. Die Wasserstoffübertragung von einem reduzierten Substrat (Substrat-H₂) auf das NAD⁺ einer Dehydrogenase erfolgt stereospezifisch und ist eigentlich eine Hydridübertragung. Werden 2 [H] mit einem Elektronenpaar von einem Substrat auf den Pyridinring übertragen, so wird das Pyridiniumkation unter Aufhebung seiner aromatischen Natur reduziert und ein Proton freigesetzt:

Substrat-H₂ + NAD⁺ ⇌ Substrat + NADH + H⁺.

Eines der beiden übertragenen Wasserstoffatome wird kovalent an NAD gebunden, während das andere in ein Proton überführt wird, das mit den Protonen des wässrigen Mediums im Gleichgewicht steht. Die oxidierte und die reduzierte Form von NAD besitzen unterschiedliche spektrophotometrische Eigenschaften. Beide zeigen eine intensive Absorptionsbande im Bereich von 260 nm, die auf das Adenin zurückzuführen ist. NADH besitzt ein breites Absorptionsmaximum bei 340 nm, das bei NAD⁺ nicht vorhanden ist, und das durch die chinoide Struktur des reduzierten Nicotinamidrings verursacht wird. Daher lässt sich die Reduktion oder Oxidation von NAD relativ leicht an der Änderung der Lichtabsorption bei 340 nm verfolgen (optischer Test).

In lebenden Zellen liegt NAD vorwiegend in oxidierter Form vor. Allerdings sind beträchtliche Mengen des Coenzyms an Dehydrogenasen gebunden und liegen nicht in freier Form vor. Die Biosynthese von NAD verläuft über Chinolinsäure. Am Abbau von NAD sind u.a. NADH-Oxidase, NADH-Pyrophosphatase und NAD-Nucleosidasen beteiligt. Zusätzlich zu seiner Funktion bei der Wasserstoffübertragung dient NAD⁺ bei der ADP-Ribosylierung von Proteinen als Donor der ADP-Ribosylgruppe.

Nicotinamid-adenin-dinucleotid: Die Struktur von NAD⁺ und NADP⁺. In NAD(P)⁺ sind zwei Nucleotide über die 5'-Stellung der Ribose durch Pyrophosphat miteinander verknüpft. Sowohl der Pyridinring des Nicotinamids als auch das Adenin sind über eine N-β-glykosidische Bindung mit der Ribose verbunden. Der quartäre Pyrimidin-Stickstoff erhält hierbei eine positive Ladung. Die reaktive Stelle ist das Pyridinringsystem des Nicotinamids, die Elektronenübertragung erfolgt durch den Transfer eines Hydridions vom Substrat auf das C4-Atom