Prionen, von engl. proteinaceous infectious particles, Bez. für die proteinartigen infektiösen Partikel, die als nicht eindeutig charakterisierte Erreger von übertragbaren spongiformen Encephalopathien bei Mensch und Tieren vermutet werden, zu denen die Bovine Spongiforme Encephalopathie (BSE), die Creutzfeldt-Jacob-Erkrankung, Kuru und die Scrapie gehören. Die Prionenhypothese postuliert ein einziges Proteinmolekül, das sowohl für erbliche als auch für spontane Formen der gleichen Krankheit verantwortlich sein soll. Als krankheitsverursachende Komponente fungiert eine anormale Isoform PrP^SC eines natürlichen zellulären Proteins PrP^C, das in allen Säugern und Vögeln vorkommt ( vgl. Abb. ). Es handelt sich um ein hydrophobes Glykoprotein, das auf der Zellaußenseite verankert ist. Funktionell ist es möglicherweise an Signalprozessen sowie an der Zelladhäsion beteiligt. Die Bildung von PrP^SC ist ein im Anschluss an die Translation stattfindender Prozess, der nur mit einer Konformationsänderung im PrP^C verbunden ist. Im Unterschied zu PrP^C ist PrP^SC resistent gegen Proteolyse, sodass die für die spongiformen Encephalopathien typischen Degenerationserscheinungen im Gehirn auf eine Tendenz des PrP^SC zur Stäbchen- und Plaquebildung zurückgeführt werden könnten. Die hohe Replikationsfähigkeit wird dadurch erklärt, dass jeweils ein PrP^SC mit einem zellulären PrP^C dimerisiert, das danach in PrP^SC umgewandelt wird. Das auslösende PrP^SC könnte durch eine zufällige Konformationsänderung, durch Mutation des PrP-Gens oder als Folge von Proteininfektionen gebildet werden. Der gegenwärtige Kenntnisstand lässt die Aussage zu, dass PrP^SC entweder tatsächlich den pathogenen Prozess initiiert, oder eine Akkumulation dieser pathogenen Vorgänge im Infektionszentrum des Gewebes bewirkt.

Prionen:1 Während das normale Prion-Protein (PrP^C) vorwiegend aus α-Helices aufgebaut ist, sind in dem infektiösen Prion (PrP^SC) eine oder zwei dieser α-Helices in vier antiparallele β-Faltblätter umgelagert. 2 Aus dem Gehirn an BSE erkrankter Schafe wurde Scrapie-PrP^SC isoliert. Nach augenblicklichem Kenntnisstand lagert sich Scrapie-PrP^SC an normales PrP^C an und induziert damit die irreversible Konformationsänderung