Transaminasen, eine Gruppe von Transferasen, die die reversible Übertragung der Aminogruppe einer bestimmten Aminosäure auf eine bestimmte Oxosäure katalysieren, wobei eine neue Aminosäure und eine neue Oxosäure gebildet werden. Coenzym der T. ist Pyridoxalphosphat, das mit seiner Carbonylgruppe über die ε-Aminogruppe eines Lysinrests des Apoenzyms in Form einer Schiff'schen Base an die jeweilige T. gebunden ist.

Während des mehrstufigen Transaminierungsvorgangs lagert sich die zu desaminierende Aminosäure durch Verdrängung des Lysinrests aus seiner Aldiminbindung an die Carbonylgruppe des Coenzyms an und bildet eine primäre Schiff'sche Base ( vgl. Abb. ). Durch eine weitere Umlagerung entsteht eine sekundäre Schiff'sche Base, die zur neuen Oxosäure und zu Pyridoxamin-5'-phosphat hydrolysiert wird. Die Aminogruppenübertragung wird vollendet, indem eine andere Oxosäure mit Pyridoxamin-5'-phosphat kondensiert und die Reaktionsfolge in umgekehrter Reihenfolge durchlaufen und so eine neue Aminosäure gebildet wird. Die gegenseitige Umwandlung der tautomeren Schiff'schen Basen ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der T.

Fast alle Aminosäuren können an Transaminierungsreaktionen teilnehmen, doch ist es aufgrund der Spezifität der meisten T. erfoderlich, dass ein Reaktionspartner eine saure Aminosäure (Glutamat oder Aspartat) ist bzw. deren korrespondierende Oxosäure.

Tierische Gewebe, insbesondere Leber und Herzmuskel, enthalten sehr hohe Aktivitäten an Glutamat-Oxalacetat-T. (Abk. GOT) und Glutamat-Pyruvat-T. (Abk. GPT). GPT kommt in der Leber als cytosolisches Enzym vor und zeigt im Herzmuskel nur geringe Aktivität, während die GOT-Aktivität im Herzmuskel höher ist. GOT ist zu etwa gleichen Teilen im Cytosol und in den Mitochondrien beider Organe vorhanden. Die Aktivität der T. im Normalserum ist sehr gering. Bei bestimmten Krankheiten, die mit einer Zellschädigung einhergehen, treten die T. ins Blut über. Höhe und Verhältnis der GOT- und GPT-Aktivität im Blutserum geben daher wertvolle diagnostische Hinweise bei der Früherkennung und Verlaufskontrolle verschiedener Lebererkrankungen und beim Herzinfarkt.

Transaminasen: Mechanismus der Transaminierung. Die durchgezogene Linie stellt die Oberfläche des Apoenzyms dar, die einen katalytisch wichtigen Lysinrest enthält. Pyridoxalphosphat (PLP) ist als Coenzym in Form einer Schiff'schen Base („inneres Aldimin“) an die jeweilige Transaminase gebunden. Während der Transaminierung lagert sich die zu desaminierende Aminosäure an die Carbonylgruppe des PLP an und bildet eine primäre Schiff'sche Base („äußeres Aldimin“). Nach Abspaltung des α-Wasserstoffs als Proton findet eine Elektronenumlagerung statt, wodurch ein chinoides Ketimin (Schiff'sche Base als Zwischenstufe) entsteht. Durch eine weitere Umlagerung entsteht ein nichtchinoides Ketimin (sekundäre Schiff'sche Base), das zur neuen Oxosäure und zu Pyridoxamin-5'-phosphat hydrolysiert wird.