Absorptionsspektroskopie

Lexikon der Biologie: Absorptionsspektroskopie

Absorptionsspektroskopie, spektroskopische Methode zur Ermittlung der Wellenlängenabhängigkeit der Absorption bestimmter Stoffe. Die wichtigsten Biomakromoleküle (Biopolymere), Proteine und Nucleinsäuren, haben Chromophore (chromophore Gruppen), welche nur bei Wellenlängen unter 300 nm (Ultraviolett) absorbieren. Ein weiteres Problem besteht in der Notwendigkeit, biologische Moleküle in wäßriger Lösung zu untersuchen. Die Bedingungen in vivo werden recht gut von Pufferlösungen (Puffer) mit einem pH-Wert von etwa 7 und einem Elektrolytgehalt von ca. 0,15 M NaCl modelliert. Der große Wasseranteil beschränkt den praktisch nutzbaren Spektralbereich auf Wellenlängen über 170 nm. Unter dieser Schranke ist die Absorption einer sogar extrem kleinen Wasserschicht von nur 1μm Dicke schon so groß, daß die Registrierung der eventuellen Anteile von Biomakromolekülen eine extreme Genauigkeit erfordert. Die Schwierigkeiten mit Wasser als Lösungsmittel werden z. B. in der Infrarotspektroskopie mit dem Einsatz schweren Wassers (D₂O) umgangen (Deuterium). Da Wasser ein großes Dipolmoment (hohe Polarität) aufweist und sich daher an polare Biomakromoleküle anlagert, sind deren Absorptionsbanden in wäßriger Lösung deutlich breiter als in anderen Lösungsmitteln. Der Zustand der individuellen biomakromolekularen Chromophore in der gegebenen Lösung variiert in hohem Maße wegen der starken Wechselwirkung mit dem Lösungsmittel und der Konformationsfluktuationen. Deshalb ist die Schwingungsstruktur der Elektronenübergänge praktisch nicht zu sehen. Ein weiteres Problem besteht in dem schmalen Temperaturintervall (0 ^oC–100 ^oC), innerhalb dessen Wasser im flüssigen Zustand ist. Dies hat zwar für Messungen an Proteinen und Nucleinsäuren keine Bedeutung, da dies auch der Temperaturbereich biologischer Systeme ist. Es beschränkt aber drastisch die Möglichkeit der Vergleiche mit Modellverbindungen. – Die Chromophore von Proteinen kann man in drei Klassen unterteilen: 1) die Peptidgruppen (UV-Licht: 210–220 nm), 2) die Seitenketten der aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan und Histidin sowie die Disulfidbrücke (Disulfidbindung) zwischen zwei Cysteinen (UV-Licht: 230 bis 300 nm) und 3) prosthetische Gruppen wie Vitamine oder Nucleotide. Nucleinsäuren absorbieren mit ihren Nucleinsäurebasen im UV-Bereich von 180–300 nm mit mehreren Maxima. Die konkrete Lage der Absorptionslinien wird in entscheidendem Maße von der molekularen Umgebung des Chromophors im Biomakromolekül beeinflußt. Dadurch lassen sich spektroskopisch biomolekulare Konformationsübergänge bei Änderungen der Umgebung des Chromophors nachweisen. In der Regel absorbieren die entfalteten Formen von Biomakromolekülen im Bereich des UV stärker als die nativen Konformationen (Hypochromismus 10–50%), weil letztere regelmäßige Aggregate von eng benachbarten Chromophoren darstellen. Der hyperchrome Effekt ist proportional zur 3. Potenz des Abstands zwischen zwei Chromophoren. Absorptionsspektrum.

F.E.

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