Lexikon der Biologie: Actin-bindende Proteine
Actin-bindende Proteine [von Actin], Proteine, die in der Lage sind, an G- oder F-Actin (Actin) zu binden. Sie werden nach der Art ihrer Bindung an Actin eingeteilt (siehe Tabelle). Die an monomeres Actin bindenden Proteine, wie Profilin (Profilactin) oder Cofilin, entziehen das G-Actin dem G-Actin/ F-Actin-Gleichgewicht und verhindern so die Bildung von neuen Actinfilamenten oder führen zur Depolarisation von bestehenden Filamenten. Actin-bindende Proteine, die an das Plus- oder an das Minus-Ende der Filamente binden, sowie Gelsolin oder β-Actinin (Actinin) wirken regulierend auf das Längenwachstum der Filamente; sie können aber auch zur Fragmentierung von Filamenten führen (z. B. Fragmin oder Severin). Quervernetzende Actin-bindende Proteine, wie Filamin, haben mindestens 2 Bindungsstellen für F-Actin. Sie bauen das dreidimensionale Netzwerk der Actinfilamente in der Zelle auf und bestimmen dessen Stabilität über die Anzahl an Verknüpfungspunkten. Dadurch wird auch der Viskositätsgrad des Cytoplasmas mitbestimmt. Zu den quervernetzenden Actin-bindenden Proteinen gehören auch die bündelnden Actin-bindenden Proteine, die mehrere Actinfilamente parallel aneinander binden, wie Fimbrin, Transgelin und Fascin. Andere Actin-bindende Proteine, wie Spektrin, Vinculinoder die neuentdeckten Proteine Ezrin, Ponticulin und Supervillin, verbinden die Filamente mit der Membran oder anderen Strukturen in der Zelle. Tropomyosin ist ein Actin-bindendes Protein, das durch seine Bindung die Filamente stabilisiert. Einige Actin-bindende Proteine stehen im Zusammenhang mit Bewegungs- und Transportvorgängen an den Actinfilamenten. Hierbei sind die wichtigsten Vertreter das Myosin, das an der Muskelbewegung beteiligt ist, und die unkonventionellen Myosine ("Minimyosine"), die für den Vesikeltransport verantwortlich sind. Ein gutes Beispiel für die hohe Stabilität, die beim Zusammenspiel von Actin und Actin-bindenden Proteinen entsteht, sind die Mikrovilli. Manche Actin-bindende Proteine vermitteln auch die Ankopplung von Signaltransduktionsketten an die Actindynamik (z. B. Annexine, Caldesmon oder Ezrin). Außerdem sind bestimmte Elemente der Protein-Translation (z. B. Elongationsfaktor 1a) an Actinfilamente gebunden, wodurch eine zeitliche und räumliche Regulation der Proteinsynthese erreicht wird.
S.Kö./P.N.
| ||||
| Filamentbildung | Actin | G-Actin: 43 000, F-Actin: ca. 15 910 000/μm | man unterscheidet G-Actin (globuläres Actin) und F-Actin (Actinfilamente); F-Actin ist aus vielen aneinandergehefteten G-Actin-Elementen aufgebaut. | |
| Filamentstabilisierung | Tropomyosin | 30 000 + 30 000 | stabförmig langgestrecktes, heterodimeres Molekül; liegt in den Vertiefungen der Actinfilamente; reguliert in Muskelzellen die Bindung von Myosin an Actin | |
| Filamentbündelung und Quervernetzung von Filamenten zu Gelen | α-Actinin | ca. 2 × 100 000 | stabförmiges Molekül; bildet Querbrücken zwischen den Actinfilamenten; Abstand der Actinfilamente im Bündel beträgt ca. 40 nm | |
| Filamin | ca. 270 000 | bipolares Molekül; besitzt zwei Bindungsstellen für Actin, bewirkt Quervernetzung von Actinfilamenten, führt zur Ausbildung eines Actin-Netzes | ||
| Fimbrin | 68 000 | bündelt in Mikrovilli F-Actin; Abstand der Actinfilamente im Bündel beträgt ca. 10 nm | ||
| Fodrin | Spektrin-ähnliches Protein; vernetzt benachbarte Actinfilamente miteinander | |||
| Gelactine | 23 000 – 38 000 | nur bei Acanthamoeba nachgewiesen | ||
| Villin | 95 000 | bündelt bei sehr geringen Ca2+-Konzentrationen F-Actin | ||
| Vinculin | 130 000 | bündelt im corticalen Plasma und in adhesion plaques F-Actin | ||
| Filamentfragmentierung bzw. Längenbegrenzung der Filamente | β-Actinin | 37 000 + 34 000 | lagert sich an die Minus-Enden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung; kommt in Skelettmuskelzellen vor | |
| Acumentin | 65 000 | lagert sich an die Minus-Enden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung | ||
| Gelsolin | ca. 90 000 | globuläres Protein; lagert sich unter Einwirkung von Ca2+ an die Plus-Enden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung der Actinfilamente | ||
| Profilin | 15 000 | globuläres Protein, bindet G-Actin im Verhältnis 1:1 und verhindert dadurch die Bildung von Actinfilamenten | ||
| Villin | 95 000 | lagert sich bei hohen Ca2+-Konzentrationen an die PlusEnden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung; bei niederen Ca2+-Konzentrationen fördert es die Bildung von Actinfilamenten | ||
| Anheftung der Actinfilamente an die Plasmamembran und an andere Cytoskelettelemente | α-Actinin | ca. 2 × 100 000 | an der Anheftung der Actinfilamente an der Plasmamembran beteiligt | |
| brush border protein | 110 000 | vermittelt in Mikrovilli die Bindung der Actinfilamente an die Membran | ||
| MAP-2 (microtubule associated protein) | 260 000 | vermittelt die Bindung von Actin an andere Cytoskelettproteine | ||
| Spektrin | α-Spectrin: 260 000, β-Spektrin: 225 000 | ca. 200 nm langes filamentartiges heterotetrameres (α2β2) Molekül, Teil des Membranskeletts der Erythrocyten | ||
| Vinculin | 130 000 | vermittelt über Anheftung an α-Actinin die Bindung von Actinfilamenten an Membranen | ||
| Transport von Vesikeln längs Filamenten | Minimyosin | 110 000 | bei Acanthamoeba nachgewiesenes Myosin, das nur aus dem Kopf des normalen Myosinmoleküls besteht; an der Bewegung der Zelle beteiligt | |
| Vermittlung von Gleitbewegungen | Myosin | Gesamtmolekül: ca. 470 000, schwere Ketten: 200 000, leichte Ketten: 15 000 – 20 000 | Hexamer (2 schwere Ketten + 2 Paar leichte Ketten); unsymmetrisch aufgebautes Molekül; die schwere Kette ist langgestreckt (ca. 140 nm lange α-Helix), wobei das aminoterminale Ende globulär ist (Myosinköpfchen) und dort die beiden leichten Ketten bindet; bildet mit Actin das Actin-Myosin-System der Muskulatur | |
| Caldesmon | 120 000–140 000 | bindet bei niederer Ca2+-Konzentration an Tropomyosin und Actin und verhindert dadurch eine Anheftung von Myosin an die Actinfilamente |
Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.