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Lexikon der Biologie: assisted self-assembly

assisted self-assembly, im Hinblick auf die Ausbildung funktioneller Proteinstrukturen entwickeltes Konzept, das auf der Selbstorganisation (self-assembly) der Proteine basiert, zur Realisierung dieser Selbstorganisation jedoch die Mitwirkung weiterer Faktoren postuliert. Ausgangspunkt zum Konzept der Selbstorganisation von Proteinen sind Arbeiten von C.B. Anfinsen aus dem Jahre 1973 ( vgl. Infobox ). Diese und weitere Studien zeigten die herausragende Bedeutung der Aminosäuresequenz für die Proteinfaltung. Sämtliche Studien waren allerdings in vitro an isolierten Proteinen durchgeführt worden, und die Wahrscheinlichkeit der korrekten Faltung verminderte sich mit steigender Proteinkonzentration und Temperatur, da unkorrekte Aggregationen und hydrophobe Interaktionen auftraten. In vivo existieren jedoch hohe Proteinkonzentrationen und Temperaturen, was ständige Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Intra- und Interpolypeptid-Oberflächen zur Folge hat und so zu falscher Faltung als auch Aggregation führen kann. Dieses Problem stellt sich bei der Translation, beim Proteintransport durch Membranen, bei der Veränderung von Interaktionen zwischen Proteindomänen und/oder -untereinheiten (z. B. zur Funktion von Enzymen, Rezeptoren), beim assembly von Proteinen, insbesondere von Cytoplasma- und Organell-synthetisierten Untereinheiten eines Proteins (z. B. große und kleine Untereinheit der Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase), sowie bei der Denaturierung von Proteinen durch Streßsituationen der Zelle (z. B. Hitzeschock; heat-shock-response). Erste Hinweise auf die Beteiligung anderer Faktoren an der Ausbildung funktioneller Proteinstrukturen brachten Untersuchungen am Protein-assembly von Bakteriophagen. Es zeigte sich, daß bakterielle Hilfsproteine zum korrekten Zusammenbau der Phagenköpfe unabdingbar waren, die Struktur also nicht rein durch die Aminosäuresequenz der Phagenproteine determiniert war. Andere Untersuchungen zum assembly der Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase in Chloroplasten belegten ebenfalls die Notwendigkeit weiterer Proteinfaktoren, um die Untereinheiten des Enzyms zu einer funktionstüchtigen Einheit zusammenzusetzen. Bei diesen Proteinfaktoren handelt es sich um molekulare Chaperone bzw. Polypeptidketten bindende Proteine. Ihre Rolle ist es, bei der Faltung anderer Polypeptide und/oder deren assembly in oligomere Strukturen (Oligomere) zu assistieren, indem sie mögliche unspezifische Interaktionen und Aggregation verhindern. In keiner Weise haben die Chaperone dabei Einfluß auf die endgültige funktionelle Struktur ihrer Substratproteine. Es zeigt sich demnach, daß die Aminosäuresequenz zwar die Information für die Proteinfaltung sowie die Ausbildung oligomerer Strukturen beinhaltet, zu deren Realisierung in vivo jedoch die Mithilfe molekularer Chaperone notwendig ist.

M.B.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg
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