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Lexikon der Biologie: ATP-abhängige Proteasen

ATP-abhängige Proteasen, Peptide und Proteine hydrolysierende Enzyme, deren Aktivität von ATP (Adenosintriphosphat) beeinflußt wird. Zu den ATP-abhängigen Proteasen zählen z. B. die im Cytoplasma und Kern aktiven Proteasomen, Clp in Bakterien und Chloroplasten, Lon in Bakterien und Mitochondrien sowie die membrangebundene Protease FtsH in Bakterien und der inneren Mitochondrienmembran. Proteasomen bauen Proteine nach vorhergehender Markierung durch Ubiquitin ab (Aminoende-Regel), bei den 3 anderen Proteasen wird die Spezifität durch die ATP-bindende Domäne selbst gewährleistet. Interessant ist hier, daß die ATP-bindenden und -hydrolysierenden Domänen offensichtlich Chaperon-Funktion besitzen (Polypeptidketten bindende Proteine); sie binden nicht native Formen von Proteinen und vermögen so die Bildung unspezifischer Aggregate zu verhindern. Die ATP-Domäne z. B. von Clp, ClpA ( ä vgl. Abb. ), ist für sich sogar in der Lage, unter ATP-Hydrolyse Proteinaggregate aufzulösen und die Umwandlung nicht nativer Formen von Proteinen in die aktive, native Form zu vermitteln. In Kombination mit der proteolytischen Untereinheit ClpP werden Substratproteine jedoch abgebaut. Dabei macht die ATP-abhängige Chaperon-Funktion von ClpA die Substratproteine für den Abbau überhaupt erst zugänglich. Im Hinblick darauf wird diskutiert, ob beim Proteinabbau durch ATP-unabhängige Proteasen ebenfalls Chaperone bzw. Polypeptidketten bindende Proteine eine Rolle spielen, um Proteine zu entfalten, Proteinkomplexe aufzulösen oder die Aggregation nicht nativer Proteine zu verhindern. Dies könnte eine wesentliche Voraussetzung für den dann durch diese Proteasen erfolgenden Abbau von Proteinen sein.

M.B.

ä




ATP-abhängige Proteasen

Mögliche Funktionen von ClpA, der ATP-bindenden Domäne der Protease Clp. Zur Auflösung von Proteinaggregaten assoziiert ClpA allein an ein multimeres Substrat und entläßt unter ATP-Hydrolyse die aktiven Proteine. Zum Proteinabbau bindet ClpA an ein spezifisches Substrat und bildet mit der proteolytischen Domäne ClpP einen Komplex, der unter ATP-Hydrolyse den Abbau von Substratprotein vermittelt.
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