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Lexikon der Biologie: Auxin-Binde-Protein

Auxin-Binde-Protein, Abk. ABP, ein Protein, das bereits Ende der 70er Jahre charakterisiert und später aus Mais auch isoliert werden konnte. Dieses als ABP1 oder auch als site I bezeichnete Protein hat eine relative Molekülmasse von 22 000 (22 kDa). In Mais-Coleoptilen liegt es in einer Konzentration von 10–100 pmol/g Frischgewicht vor. Die Proteinsequenz von ABP1 besitzt ein Retentionssignal für das endoplasmatische Reticulum und eine Glykosylierungsstelle (Glykosylierung). Es handelt sich bei ABP1 um ein lösliches Protein, nicht um ein Membranprotein. In Lösung liegt ABP1 als Dimer vor. Die Bindung von NAA (Naphthylessigsäure), einem künstlichen Auxin, ruft eine Konformationsänderung hervor. Die Bindung von NAA an ABP1 ist hitzelabil, hat ein scharfes pH-Optimum bei pH 5,5 und eine Dissoziationskonstante für 14C-NAA von 3–6 · 10–8 M. Mittlerweile wurde das ABP1-Gen aus Tabak, Arabidopsis (Schmalwand) und Erdbeere kloniert. Das Vorkommen von ABP1 ist auf die Epidermis wachsender Pflanzenorgane konzentriert, also dort, wo das Wachstum gesteuert wird. Wachstumshemmende Reize (z. B. Rotlicht im Mesokotyl von Mais) senken sowohl den Pegel an freiem Auxin als auch die Menge an ABP1 ab. Im Gegensatz zu den Erwartungen an einen Rezeptor sind über 95% des vorhandenen ABP1 im endoplasmatischen Reticulum lokalisiert, und nur ein geringer Teil konnte extrazellulär nachgewiesen werden. Dies spricht gegen eine Funktion von ABP1 als Auxinrezeptor. Andererseits kann ein Antikörper gegen das ABP1 aus Mais die durch Auxin ausgelöste Veränderung des Membranpotentials in Tabakprotoplasten hemmen. Zur Zeit (1999) nimmt man einen zweistufigen Prozeß an, wobei ABP1 als lösliches Protein an ein membranständiges docking protein bindet, das wiederum das Auxinsignal ins Zellinnere weitergibt. Für die physiologische Rolle von ABP1 gibt es inzwischen erste Hinweise von Tabakpflanzen, in denen das Gen für ABP1 künstlich überexprimiert wurde. Diese Pflanzen zeigen auf den ersten Blick keine besonderen Merkmale; eine mikroskopische Untersuchung zeigt jedoch, daß die Zellen stark vergrößert sind, daß aber die Zahl der Zellen stark vermindert ist. Dies deutet darauf hin, daß ABP1 den Übergang von Zellwachstum zu Zellteilung steuert, indem es den Eintritt in den Zellzyklus zu verzögern scheint. In den letzten Jahren wurde mittels Photoaffinitätsmarkierung eine Vielzahl von ABPs isoliert. Diese Arbeiten deuten auf die Existenz von ABPs in der Plasmamembran von Tomate und Mais hin. Bei verschiedenen löslichen ABPs ließ sich inzwischen eine enzymatische Aktivität nachweisen. So konnte aus Hyoscyamus muticus (Bilsenkraut) ein ABP mit 25 kDa isoliert werden, das eine Glutathion-S-Transferase-Aktivität aufweist. Andere Arbeitsgruppen isolierten ein ABP mit 60 kDa, das O-Glykoside von Cytokininen spaltet und so möglicherweise an der Regulation des intrazellulären Cytokinin-Pegels beteiligt ist. Aufgrund der Vielzahl der durch Auxin gesteuerten Prozesse muß von einer Vielzahl von verschiedenen ABPs ausgegangen werden, die möglicherweise miteinander interagieren.

T.S./P.N.

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