Lexikon der Biologie: Bakteriorhodopsin
Bakteriorhodopsins [von *bakterio – und Rhodopsin], Bacteriorhodopsin, integrales Membranprotein (Bakterioopsin) halophiler Bakterien mit Retinal (Aldehyd des Vitamins A) als chromophorer Gruppe. Bakteriorhodopsin ist eine lichtgetriebene Protonenpumpe, hat eine relative Molekülmasse von 26 788 und besteht aus einer Kette von 248 Aminosäuren. Es liegt in den wegen ihrer Farbe als Purpurmembran bezeichneten Arealen (Durchmesser 500 nm, Dicke 5 nm). Die klar umrissenen Purpurmembranen werden als bemerkenswerte Umweltanpassung bei Sauerstoff- bzw. Substratmangel synthetisiert und können bis zu 50% der Membranoberfläche bedecken. Bakteriorhodopsin ist in einem zweidimensional-kristallinen, hexagonalen Gitter angeordnet und durchspannt die Purpurmembran insgesamt 7mal mit α-helikalen Kettenabschnitten ( vgl. Abb. ). Es ist ein dem Rhodopsin tierischer Sehzellen ähnliches Chromoproteid. Der Chromophor Retinal, eine protonierte Schiffsche Base, ist für die Lichtabsorption im sichtbaren Bereich verantwortlich. Im lichtadaptierten Zustand liegt es in der all-trans-Form vor. Bei Belichtung mit Grünlicht geht es unter Protonenabgabe in die cis-Form über und gibt dabei ein Proton nach außen in das Periplasma ab; dann nimmt es von innen ein Proton auf und fällt über Zwischenstufen in den Ausgangszustand zurück. Bakteriorhodopsin dient als kontinuierlicher Lichtenergiewandler, d. h., es durchläuft, angeregt durch Absorption eines Photons (Absorptionsmaximum λ = ca. 568 nm), etwa 200mal pro Sekunde einen Photozyklus, in dessen Verlauf jeweils ein Proton gerichtet aus dem Zellinnern nach außen gepumpt wird (Protonenpumpe). Aus diesem Protonentransport resultiert – wie bei der Atmungskette – ein Konzentrationsgradient (300 mV) für Protonen über die Zellmembran. Diese gewonnene elektrochemische Energie wird schließlich in biologisch nutzbare Energie in Form der energiereichen Bindung des ATP umgesetzt, so daß Halobakterien bei Substratmangel oder unter O2-freien Bedingungen ein geringes Wachstum durchführen können. Außerdem kann der Protonengradient zum Ausschleusen von Na+-Ionen (Na+/Ka+-Antiport), für die Aufnahme von Ionen (Symport) und zum Antreiben des Geißelmotors (Bakteriengeißel) genutzt werden. Im Gegensatz zur Photophosphorylierung photosynthetisch aktiver Pflanzen läuft diese lichtabhängige ATP-Gewinnung über Bakteriorhodopsin ohne eine Elektronentransportkette ab. – Forschungen der letzten Jahre zeigen, daß Bakteriorhodopsin als Biomaterial für die Informationsverarbeitung genutzt werden könnte. Da das Molekül durch die Aufnahme von sichtbarem Licht seine Farbe von Violett nach Gelb ändert, könnten über diese reversible Farbänderung ganze Bildfolgen auf einem Film aus Bakteriorhodopsin aufgezeichnet werden, wobei die Bildinformation nicht in Hell-Dunkel- (wie bei der gewöhnlichen Photographie), sondern in Violett-Gelb-Mustern dargestellt würde. Nach Auswertung bzw. Digitalisierung der Bilder könnte das Material gelöscht und beliebig oft wiederverwendet werden. Solche Filmmaterialien aus Bakteriorhodopsin, die sich derzeit (1999) im Entwicklungsstadium befinden, besitzen eine sehr hohe Auflösung und wären als optisches Speichermedium z. B. für die Materialprüfung, Mustererkennung sowie für digitalisierte Röntgenbilder einsetzbar. nicotinische Acetylcholinrezeptor-Kanäle.
G.S./M.B.
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Bakteriorhodopsin Schematische Darstellung der dreidimensionalen Struktur von Bakteriorhodopsin. Die Polypeptidkette bildet einen hydrophoben Kanal durch die Plasmamembran (PM), der aus 7, jeweils 3–4 nm langen α-Helices (A–G) besteht, die durch kurze Segmente auf der cytoplasmatischen und extrazellulären Seite verbunden sind. Der photosensitive Chromophor Retinal ist als protonierte Schiffsche Base an Lysin 216 (Helix G) gebunden. Die negativ geladenen Sauerstoffatome von Aspartat 85 (Helix C) und Aspartat 212 (Helix G) fungieren als Gegenionen des positv geladenen Stickstoffs der Schiffschen Base. Durch Photoisomerisierung von all-trans- zu 13-cis-Retinal kommt das Stickstoffatom der Schiffschen Base in eine Position, in der es sein Proton an Aspartat 85 abgeben kann. Arginin 82 (Helix C) vermittelt dann die Abgabe des Protons auf der extrazellulären Seite. Die Regeneration erfolgt durch Rückisomerisierung des Retinals in die all-trans-Form und Übertragung eines Protons von Aspartat 96 (Helix C), das seinerseits von der cytoplasmatischen Seite her reprotoniert wird. Damit ist der Photozyklus geschlossen. |
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