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Lexikon der Biologie: Ferredoxine

Ferredoxine [von *ferre- ], Fer-Redoxine, Abk. Fd, zu den Eisen-Schwefel-Proteinen zählende Gruppe von niedermolekularen Proteinen ohne Hämgruppe, die aufgrund ihrer Redoxeigenschaften als Glieder in den Elektronentransportketten der Atmungskette, Photosynthese und Stickstoffixierung wirken. Entsprechend dem Gehalt von Eisen (Fe) und (nicht von Cysteinresten abgeleitetem) Schwefel (S) unterscheidet man zwischen 2Fe/2S-, 4Fe/4S- und 8Fe/8S-Ferredoxinen (auch kürzer als 2-Fe-, 4-Fe- und 8-Fe-Ferredoxine bezeichnet). Die Proteinstruktur von Ferredoxinen aus verschiedenen Organismen wurde inzwischen mittels Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt, zur Struktur der Eisen-Schwefel-Zentren existieren verschiedene Modelle, von denen die Chelatmodelle ( vgl. Abb. ) favorisiert werden. Die 2Fe/2S-Ferredoxine sind Bestandteile der Thylakoidmembran in den Chloroplasten von Algen und Höheren Pflanzen und wirken als Elektronenüberträger (Fe3+ + e– ⇌ Fe2+) bei der Photophosphorylierung. Die 4Fe/4S-Ferredoxine kommen vor allem in Bakterien vor. 8Fe/8S-Ferredoxine wurden aus phototrophen Bakterien (Chromatium;Schwefelpurpurbakterien) und aus Clostridien (anaerobe Bakterien der Gattung Clostridium) isoliert. Ein spezieller Typ von Ferredoxinen sind die Hochpotential-Eisen-Schwefel-Proteine (HiPIP), die bisher nur aus 4 Arten von Photosynthesebakterien isoliert werden konnten, mit Hilfe der Elektronenspinresonanz-Spektroskopie aber auch in anderen Bakterien nachgewiesen wurden. Ihre Zentren sind denen der 4Fe/4S-Ferredoxine ähnlich, doch unterscheiden sie sich von diesen durch ein positives Normalpotential der Wasserstoffelektrode von etwa +350 mV (Normalpotentiale der anderen Ferredoxine bei -420 mV). Die Struktur der in den Mitochondrien enthaltenen, als Elektronenüberträger innerhalb der Atmungskette beteiligten Ferredoxine sowie der im Nitrogenase-Komplex (Nitrogenase) beteiligten, komplexer aufgebauten Ferredoxine (Molybdoferredoxin, Azoferredoxin) ist noch weitgehend ungeklärt. Durch Abspaltung von Eisen bilden sich aus den Ferredoxinen die Apoferredoxine, die durch Eisen(II)-Salze und Sulfide reaktiviert werden können. Ferredoxin-NADP+-Reductase, Ferredoxin-Plastochinon-Reductase, Ferredoxin-Thioredoxin-Reductase.



Ferredoxine

Chelatmodelle der Fe/S-Zentren in Ferredoxinen:
Jedes Eisenatom Fe ist von 4 Schwefelatomen S umgeben, wobei sich jeweils 2 Schwefelatome von freiem, d.h. nicht-proteingebundenem SH2 (über S2– + 2H+) ableiten und je 2 Schwefelatome von Cysteinresten (CysSH → CysS– + H+) stammen, die aufgrund der Tertiärstruktur des Proteinanteils (in der Abb. nur angedeutet) in für die Bildung der Fe/S-Zentren räumlich günstigen Positionen fixiert sind. Die Struktur von 8Fe/8S-Ferredoxin (hier nicht gezeigt) enthält 2 räumlich getrennte 4Fe/4S-Zentren, die sich von 8 Cysteinresten (je 4 pro Zentrum) der insgesamt aus nur 55 Aminosäuren aufgebauten Peptidkette ableiten.

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