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Lexikon der Biologie: Insulinrezeptor

Insulinrezeptorm, auf Muskel- und Fettzellen nachweisbarer Rezeptor, der Insulin als Ligand bindet. Der Insulinrezeptor ist ein tetrameres Transmembran-Glykoprotein (relative Molekülmasse 300.000), das nach Insulinbindung durch Autophosphorylierung eines Tyrosinrests das extrazelluläre Signal ins Zellinnere weiterleitet. Der Rezeptor besteht aus 2 α- (je 719 Aminosäuren) und 2 β- (je 620 Aminosäuren) Untereinheiten, die durch Disulfidbindungen verknüpft sind. Diese heterotetramere Form stammt von einer einzelnen Polypeptidvorstufe ab, deren Struktur von einem cDNA-Klon hergeleitet wurde. Im endoplasmatischen Reticulum erfolgen die Abspaltung der Signalsequenz, die partielle Glykosylierung, die Faltung des Polypeptids und die Bildung der Disulfidbindungen, welche die α- und β-Untereinheiten verknüpfen. Die weitere Glykosylierung und die proteolytische Spaltung in α- und β-Untereinheiten werden im Golgi-Apparat durchgeführt, von wo der Transport zur Plasmamembran erfolgt. Die α-Untereinheiten bilden die extraplasmatisch gelegene Liganden-bindende Domäne. Die β-Untereinheiten, die einen Transmembrananteil enthalten, haben auf der cytoplasmatischen Seite Tyrosin-Kinase-Aktivität (Tyrosin-Kinase). Diese Domänen autophosphorylieren sich gegenseitig nach Bindung von Insulin (KD = 10–9 M) ATP-abhängig. Der phosphorylierte Rezeptor ist nun in der Lage, weitere Proteine zu phosphorylieren und somit Folgereaktionen in der Zelle auszulösen. So wird die Phosphorylierung eines löslichen Substrats, des sog. Insulinrezeptor-Substrats 1 (IRS 1), beobachtet. Die Phosphotyrosine von IRS 1 werden durch SH2-Domänen (src-Kinasen, SH-Domäne) von Proteinen des MAP-Kinase-Wegs (MAP-Kinase) und einer PI-3-Kinase (Phosphatidylinositol-3-Kinase) erkannt. Derartige Tyrosin-Kinase-Aktivitäten findet man auch bei einer Reihe von anderen Rezeptoren (Rezeptor-Tyrosin-Kinasen), z.B. beim Rezeptor für den epidermal growth factor. An dem Signaltransduktionsweg sind außerdem die zu den G-Proteinen zählenden Ras-Proteine beteiligt. Über die in Gang gesetzte Signalkaskade kommt es zur exocytotischen Verschmelzung intrazellulärer Vesikel, die in ihrer Membran Glucosetransportmoleküle (Glucose-Translokatoren) enthalten, mit der Plasmamembran und dadurch zu einer verstärkten Glucoseaufnahme in die Zelle. Außerdem werden weitere, in der Plasmamembran vorhandene Glucosetransporter aktiviert. Zur Insulinrezeptorfamilie gehört auch der IGF-1-Rezeptor (insulin like growth factor). – Wie viele andere zelluläre Oberflächenrezeptoren, assoziiert auch der Insulinrezeptor ohne Bindung des Liganden mit Proteinkomponenten der coated pits. Die Insulinbindung verändert jedoch die Konformation des Insulinrezeptors und löst damit die Aufnahme des Rezeptor-Ligand-Komplexes in die Zelle via coated vesicles aus. Dadurch nimmt die Konzentration der Insulinrezeptoren auf der Zelloberfläche ab, so daß die Konzentration des Hormons die Konzentration der Rezeptoren auf der Zelloberfläche reguliert (Rezeptor-Ausdünnungs-Regulation, receptor-down-regulation). Der Abbau der Insulinrezeptoren erfolgt wie der Abbau des Insulins in den Lysosomen. Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
).

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