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Lexikon der Biologie: Proteinkinasen

Proteinkinasen, Klasse von Enzymen (Kinasen), welche die Phosphorylierung von Proteinen katalysieren. Proteinphosphorylierungen sind trotz ihrer chemischen Stabilität voll reversibel (Phosphoprotein-Phosphatasen) und stellen die häufigste Art posttranslationaler Proteinmodifikationen dar. Proteinkinasen katalysieren den Transfer der γ-Phosphatgruppe (Phosphorylgruppe) von ATP (Adenosintriphosphat) oder seltener GTP (Guanosin-5'-triphosphat) auf bestimmte Aminosäurereste in Substratproteinen (Phosphoproteine). Ein Substratprotein kann möglicherweise mehrere Phosphorylierungsstellen tragen, die von einer oder mehreren Proteinkinasen-Spezies phosphoryliert werden. Eine entscheidende Determinante für die Substratspezifität von Proteinkinasen sind der Phosphorylierungsstelle benachbart liegende geladene Aminosäurereste und außerdem die räumliche Anordnung im Bereich der Phosphorylierungsstelle. Phosphoryliert werden meist Serin- (Serin) oder Threonin-Reste (Threonin), aber auch Tyrosin-Reste (Tyrosin), weshalb die Proteinkinasen im wesentlichen in die Serin/Threonin-Kinasen und die Tyrosin-Kinasen eingeteilt werden. Eine Proteinphosphorylierung bewirkt meist eine strukturelle Veränderung des Substratproteins, was häufig eine Änderung der funktionellen Aktivität des entsprechenden Proteins hervorruft, d.h. z.B. eine Änderung der Enzymaktivität, wenn es sich bei dem Substratprotein um ein Enzym handelt. Dadurch stellen die Proteinkinasen eine bedeutende Klasse zellulärer Regulatorproteine dar. Es läßt sich aber nicht immer ein unmittelbarer Effekt einer Proteinphosphorylierung feststellen („silent phosphorylations“). Die meisten Proteinkinasen können Autophosphorylierungen katalysieren, wodurch sich die enzymatische Aktivität allgemein oder bezüglich bestimmter Substrate ändern kann. Strukturell sind die Proteinkinasen ebenso wie ihre Verbreitung, Regulation und Substratspezifität sehr heterogen – es gibt kleine Monomere, aber auch komplexe Tetramere. Die katalytische Domäne und die Nucleotid-Bindestelle (ATP, GTP) sind aber aufgrund ihrer gleichen Aufgaben sehr ähnlich. Am Beispiel gut untersuchter Typen von Proteinkinasen ist gezeigt worden, daß diese Enzyme in verschiedenen gewebsspezifisch exprimierten Isoformen vorliegen können, die unterschiedlich regulierbar sind. Die katalytische Aktivität bestimmter Proteinkinasen kann z.B. durch Calcium/Calmodulin, cAMP, cGMP, Calcium/Diacylglycerol und andere gesteuert werden. Diese Steuerbarkeit durch solche sekundäre Boten verleiht den Proteinkinasen eine zentrale Rolle bei der Signaltransduktion extrazellulärer Reize ins Cytoplasma oder den Zellkern. Zahlreiche Kinasen, wie Caseinkinase, β-Adrenorezeptorkinase, S6-Kinase, cdc-Kinasen (cdc-Gene), Raf (Raf-Kinasen), MAP-Kinase oder Neurofilament-Kinase, sind jedoch unabhängig von sekundären Boten. Zu den am besten untersuchten Proteinkinasen zählen die durch cAMP regulierte Proteinkinase A (identisch mit der cAMP-abhängigen Proteinkinase) und die durch Ca2+ und Diacylglycerol aktivierte Proteinkinase C. Die Proteinkinase G, eine Serin/Threonin-Kinase, die durch cGMP aktiviert wird, besteht aus 2 Untereinheiten (je 75 kDa) mit je einer katalytischen und einer regulatorischen cGMP-bindenden Domäne. Die Expression von PKG ist im Vergleich zu Proteinkinase C oder Proteinkinase A sehr beschränkt. Calmodulin, Calmodulin-abhängige Proteinkinasen, Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
), Pseudosubstrat-Domäne.

K.G.

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