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Lexikon der Biologie: Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase

Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylasew, nomenklaturgerechte Bezeichnung Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase, Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase, Carboxidismutase, Carboxydismutase, Diphosphoribulose-Carboxylase, Abk. Rubisco, das Schlüsselenzym des Calvin-Zyklus, durch das die Kohlendioxidfixierung an Ribulose-1,5-diphosphat (Ribulose-1,5-bisphosphat, Ru-1,5-BP) katalysiert wird. Bei der zweistufigen Reaktion wird Ru-1,5-BP zunächst carboxyliert, wobei als instabiles und am Enzym gebundenes Zwischenprodukt 2-Carboxy-3-Ketoarabinitol-1,5-bisphosphat (auch 2-Carboxy-3-Ketoribitol-1,5-diphosphat) entsteht, dessen anschließende Hydrolyse dann 2 Moleküle 3-Phosphoglycerat (Phosphoglycerinsäuren) liefert. Die Carboxylierung ist durch eine hohe negative freie Reaktions-Enthalpie gekennzeichnet, und die CO2-Affinität der Rubisco ist so hoch, daß die CO2-Fixierung dadurch ermöglicht wird. Neben der Carboxylase-Aktivität ist die Rubisco auch durch eine Oxygenase-Aktivität gekennzeichnet (deshalb auch Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase genannt), so daß Kohlendioxid und Sauerstoff unter bestimmten Umweltbedingungen miteinander als Substrate konkurrieren (Photorespiration). Zwischen CAM-Pflanzen, C3-Pflanzen und C4-Pflanzen bestehen diesbezüglich Unterschiede. Die Rubisco der phototrophen Organismen (Phototrophie) besteht aus 8 jeweils ca. 55 kDa großen RLSU (für Rubisco large subunit) und 8 kleinen Untereinheiten (RSSU für Rubisco small subunit), deren relative Molekülmasse ca. 14 kDa beträgt. Das gesamte Enzym hat in seiner L8S8-Form eine Molekülmasse von ca. 580 kDa. Interessanterweise werden die RSSU durch die lichtabhängig exprimierten rbcS-Gene im Nucleus (Zellkern) codiert, wohingegen sich die genetische Information für RLSU als rbcL-Gene im Chloroplasten-Genom (Plastom) befindet ( vgl. Abb. ). Im Unterschied zu anderen Enzymen, bei denen Thioredoxine an der lichtabhängigen Kontrolle der Enzymaktivität beteiligt sind, wird die Rubisco durch den lichtabhängigen Anstieg der Mg2+-Konzentration (Magnesium) und des pH-Werts im Stroma aktiviert. Für die Aktivierung der Rubisco ist ein weiteres CO2-Molekül erforderlich, das im aktiven Zentrum des Enzyms mit einer ε-Aminogruppe eines Lysinrests (Lysin) reagiert. Die dadurch entstandene Carbamatgruppe (Carbaminsäure) kann Mg2+ binden und so den aktiven Komplex herstellen, der enzymatisch aktiv ist. Als Inhibitor der Rubisco wirkt auch Carboxyarabinitol-1-phosphat, das sich nachts an die Rubisco anlagert und tagsüber wieder entfernt wird. Die Aktivität der Rubisco wird weiterhin durch ein erst Mitte der 1990er-Jahre entdecktes, als Rubisco-Activase bezeichnetes Enzym kontrolliert ( vgl. Infobox ). Das Enzym macht bis zu 40 % des Gehalts an wasserlöslichen Blatt-Proteinen aus. Aufgrund des Vorkommens in allen grünen Pflanzen einschließlich der Grünalgen ist Rubisco weltweit das mengenmäßig am häufigsten vorkommende Protein. Ähnlichkeitskoeffizient, Carboxisomen, diurnaler Säurerhythmus, neuartige Waldschäden.



Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase

Die Synthese der Ribulose-1,5-diphosphat-Carboxylase erfolgt durch koordinierte Expression der kerncodierten rbcS- und plastidencodierten rbcL-Gene.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg
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