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Lexikon der Biologie: Schwerketten-Bindeprotein

Schwerketten-Bindeprotein, Abk. BiP, Protein im endoplasmatischen Reticulum (ER), das zuerst aufgrund seiner Bindung an die schwere Kette (H-Ketten) von Immunglobulinen entdeckt wurde (daher der Name). Es ist allgemein für die korrekte Glykosylierung, Faltung und Assemblierung (assembly) vieler Sekret- und Membranproteine im ER wichtig. Dazu bindet es die noch nicht korrekt gefalteten oder zusammengesetzten Proteine (z.B. Immunglobuline) im ER und hält sie bis zur Einnahme ihrer richtigen Konformation zurück. Weiterhin ist es an der Beladung der Histokompatibilitäts-Antigene der Klasse I mit Peptid-Fragmenten beteiligt (Antigen-Präsentation). Das Schwerketten-Bindeprotein wird zu den molekularen Chaperonen (Polypeptidketten bindende Proteine) gerechnet und besitzt Ähnlichkeiten mit anderen Mitgliedern dieser Familie, den heat-shock-Proteinen mit einer relativen Molekülmasse von 70.000 (Hsp70). Es hat selber eine relative Molekülmasse von 78.000 und ist identisch mit dem Grp78 (Glucose-reguliertes Protein). Unter Streßbedingungen (Streß), z.B. Hitzeeinwirkung (heat-shock-response) oder Glucosemangel, wird es vermehrt gebildet.

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