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Lexikon der Biologie: Transaminierung

Transaminierungw, die Übertragung der Aminogruppe von α-Aminosäuren auf die α-Position einer α-Ketosäure (z.B. α-Ketoglutarsäure, Oxalessigsäure; Ketocarbonsäuren) unter der katalytischen Wirkung von Transaminasen. Die Transaminierungs-Reaktion kann in beiden Richtungen ablaufen ( vgl. Abb. ). Sie ist daher sowohl für den Abbau der Aminosäuren als auch für deren Aufbau aus den entsprechenden α-Ketosäuren von großer Bedeutung. Fast alle Aminosäuren können durch Transaminierung umgesetzt werden. In Leber und Herzmuskulatur sind jedoch die Transaminasen für Asparagin- und Glutamat-Transaminierung am aktivsten (Glutamat-Oxalacetat-Transaminase, Glutamat-Pyruvat-Transaminase). Im Normalserum ist ihre Aktivität dagegen gering. Bei bestimmten Krankheiten, die mit Zellschädigungen einhergehen (Hepatitis, Herzinfarkt), ist die Aktivität dieser Enzyme im Blutplasma erhöht, was zur Diagnose und Verlaufskontrolle dieser Krankheiten von Bedeutung ist (Enzymmuster, Serumproteine). Aldimin, Aminierung, Desaminierung, Gruppenübertragung.



Transaminierung

1 Transaminierung von Alanin mit Hilfe von α-Ketoglutarsäure.
2 Mechanismus einer Halbreaktion durch Pyridoxalphosphat, der prosthetischen Gruppe von Transaminasen. Die durch Transaminierung katalysierten Reaktionen sind sog. Bisubstratreaktionen, bei denen das zweite Substrat erst während der zweiten Hälfte der Reaktionsfolge (zweite Halbreaktion) eintritt, nachdem das Produkt des ersten Substrats (gebildet während der ersten Halbreaktion) das Enzym bereits verlassen hat. In der aus Pyridoxalphosphat und einer Aminosäure mit der Seitengruppe R1 gebildeten Schiff-Base a wird die Doppelbindung verlagert (Schiff-Base b) und dann durch Hydrolyse daraus die α-Ketosäure mit der Seitengruppe R1 freigesetzt. Die Aminogruppe verbleibt am Coenzym, jetzt Pyridoxaminphosphat genannt. Die zweite Halbreaktion (nicht dargestellt) beginnt mit einer α-Ketosäure mit der Seitengruppe R2 und führt zum Ausgangspunkt zurück, bildet dabei aber die Aminosäure mit der Seitengruppe R2.

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