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Lexikon der Biologie: Transferrin-Rezeptor

Transferrin-Rezeptorm, Abk. TfR, auf den meisten Zelltypen nachweisbarer Rezeptor, der durch rezeptorvermittelte Endocytose die Aufnahme von Eisen (Fe3+) in die Zelle ermöglicht (Transferrin). Bei neutralem pH-Wert bindet der Transferrin-Rezeptor das Eisentransportprotein Transferrin mit hoher Affinität. Nachdem der Ligand an den Rezeptor gebunden hat, wird der Ligand-Rezeptor-Komplex internalisiert. Intrazellulär verschmilzt das Endosom mit einem CURL (compartment of uncoupling of receptor and ligand). Danach kommt es durch Erniedrigung des pH-Werts auf pH5 zur Ablösung des Fe3+ vom Transferrin, das am Transferrin-Rezeptor verbleibt. Der Rezeptor mit dem daran gekoppelten Apotransferrin reichert sich in einem speziellen Membranbereich des Vesikels an, der sich abschnürt, zur Plasma-Membran wandert und mit dieser verschmilzt (Membran-Recycling). Im neutralen exoplasmatischen Milieu löst sich das Apotransferrin vom Rezeptor ab, wodurch der Rezeptor erneut zur Bindung von Transferrin zur Verfügung steht. Die Rezeptorendichte in der Plasmamembran einer Zelle wird über die Neusynthese des Transferrin-Rezeptors reguliert. Die mRNAs für den Transferrin-Rezeptor und für das Eisenspeicherprotein Ferritin tragen am 3'- bzw. 5'-nichtcodierenden Bereich eine 30 Nucleotide lange Haarnadelstruktur, die als IRE (iron responsive element; messenger-RNA) bezeichnet wird. Durch Bindung von IRPs (iron-regulatory-proteins) an diese Elemente wird die Stabilität bzw. die Translation der jeweiligen mRNA kontrolliert. Bei geringen zellulären Fe2+-Konzentration sind die IRPs aktiv. Die Translation der Ferritin-mRNA wird inhibiert, der Abbau der mRNA des Transferrin-Rezeptors wird verhindert. Die Speicherung von Eisen ist dadurch gering, die Möglichkeit der Aufnahme dagegen erhöht. Bei hoher Fe2+-Konzentration wird durch die Inaktivierung der IRPs die Ferritin-Synthese angekurbelt und die Aufnahme von Eisen gedrosselt. Eisenstoffwechsel.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg
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