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Lexikon der Biologie: Tropomyosin

Tropomyosins [von *tropo- , Myosin], ein Protein, das mit Actin, sowohl im Muskel (Muskelproteine) als auch im Cytoskelett (Zellskelett) anderer Zellarten, verknüpft ist. Es ist ein Heterodimer aus 2 umeinander gewundenen, selbst helikalen, fibrillären Untereinheiten von etwa 40 nm Länge und einem Gesamtdurchmesser von 2 nm. In der quergestreiften Muskulatur spielt das Tropomyosin – assoziiert einerseits mit Actinfilamenten und andererseits mit Troponin – eine wichtige Rolle bei der Regulation der Muskelkontraktionszyklen (Muskelkontraktion [Farbtafel II]). In anderen Geweben ist Tropomyosin mit einem Teil der Mikrofilamente assoziiert, wodurch möglicherweise F-Actin stabilisiert wird. Im quergestreiften Muskel kommt es in 2 einander sehr ähnlichen Formen vor, α-Tropomyosin und das β-Tropomyosin. Beide enthalten je Untereinheit 284 Aminosäurereste (relative Molekülmasse 33.000). Das Molekül besteht aus einer zweikettigen coiled-coil-α-Helix (coiled coils), in der die beiden Untereinheiten umeinander gedreht sind. Es sind α-α-, α-β- und β-β-Dimere beobachtet worden. In verschiedenen Muskelarten sind die Dimerarten in unterschiedlichen Anteilen vorhanden, wodurch Spezialisierung zustande kommt. Tropomyosin-Dimere polymerisieren Kopf an Schwanz (Kopf-Schwanz-Verknüpfung) und bilden eine Faser, die in der Furche einer F-Actin-Helix liegt. Jedes Dimer überspannt 7 (Muskel) oder 6 Actin-Untereinheiten. Im gestreiften Muskel von Wirbeltieren bindet Tropomyosin fest an Troponine – die Proteine, welche die Kontraktion regulieren. Nichtmuskelzellen synthetisieren eine Reihe unterschiedlicher Tropomyosine, die von einer Genfamilie abstammen. Die Unterschiede zwischen den Isoformen sind nicht groß, haben jedoch möglicherweise regulatorische Funktion. Beispielsweise besteht Tropomyosin der PferdeThrombocyten aus 247 Aminosäureresten, bindet nur leicht an Troponine und überspannt vermutlich nur 6 anstelle von 7 Actinuntereinheiten. Actin-bindende Proteine (Tab.), Calciumkanäle, Membranskelett.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg
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