Flavinenzyme, Flavoenzyme, eine in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen weit verbreitete Gruppe von Oxidoreductasen, die Flavinadenindinucleotid (FAD) oder seltener Flavinmononucleotid (FMN) als Coenzym enthalten und Wasserstoffübertragungsreaktionen katalysieren. Der Wasserstoff wird dabei nicht nur von NADH oder NADPH (Nicotinamidnucleotide), sondern auch direkt vom Substrat übernommen. Wegen der Gelbfärbung durch den oxidierten Riboflavinteil des Coenzyms werden die F. auch als gelbe Fermente bezeichnet. Eine Reihe von F. enthält zusätzlich Metall-Ionen (Fe, Mg, Cu, Mo) als Cofaktor. Der Mechanismus der Wasserstoff- bzw. Elektronenübertragung vom Donorsubstrat auf das Isoalloxazin-System von FAD oder FMN ist sehr komplex und bei den einzelnen F. unterschiedlich. So kann die Reduktion radikalisch über Semichinon-Intermediate oder nichtradikalisch über Hydridtransferschritte ablaufen. Die F.-katalysierten Reaktionen können durch den optischen Test verfolgt werden. Während reduzierte Flavinnucleotide (FADH₂ und FMNH₂) nur UV-Licht absorbieren, sind die oxidierten Formen durch eine zusätzliche Bande bei 450 nm im sichtbaren Bereich gekennzeichnet. Während die Succinatdehydrogenase kovalent verknüpftes FAD enthält, sind die Flavinnucleotide der meisten F. zwar nichtkovalent, jedoch sehr fest mit dem Enzymprotein verbunden. F. sind an Dehydrierungen von -CH₂-CH₂-Gruppen (Succinat-Dehydrogenase, Acyl-CoA-Dehydrogenase u. a.), an der Oxidation von Dihydroliponsäure (Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex), an Oxidase-Reaktionen sowie an der Dehydrierung von NADH + H⁺ mittels der NADH-Dehydrogenase (Atmungskette) beteiligt.