Gramicidine, eine Gruppe von Peptidantibiotika, die von Bacillus brevis produziert wird.

G. S, cyclo-(-Val-Orn-Leu-D-Phe-Pro)₂, wurde 1944 isoliert und zwei Jahre später strukturell aufgeklärt. 1956 gelang die Totalsynthese und damit die erste Chemosynthese eines Peptidantibiotikums. G. S wirkt gegen grampositive, jedoch nicht gegen gramnegative Bakterien.

Die Biosynthese erfolgt nach dem Prinzip der S-Aminoacyl-Aktivierung mit Vorordnung an Enzymmatrizen, ein Biosyntheseschema, das auch prinzipiell für andere Peptidantibiotika zutrifft.

Die G. A-C sind lineare Pentadecapeptide mit N-terminalem Formylrest und C-terminaler β-Ethanolamidgruppe. In Abhängigkeit von der N-terminalen Aminosäure (Val oder Ile) unterscheidet man zwischen den Valin-G. A-C und den Isoleucin-G. A-C. Vom nachfolgend aufgeführten Valin-Gramicidin A unterscheiden sich Gramicidin B und Gramicidin C durch den Austausch von Trp¹¹ gegen Phe bzw. Tyr: HCO-Val-Gly-Ala-D-Leu-Ala-D-Val-Val-D-Val-Trp-D-Leu-Trp-D-Leu-Trp-D-Leu-Trp-NH-CH₂-CH₂-OH. Bemerkenswert ist die alternierende Anordnung von L- und D-Aminosäuren. Man nimmt an, daß sich die linearen G. um K⁺- und Na⁺-Ionen und andere monovalente Kationen gruppieren und auf diese Weise eine Kanalstruktur (Pore) ausbilden, durch die die Kationen transportiert werden. Sie induzieren als Ionophore den Transport von monovalenten Kationen durch biologische Membranen (Mitochondrien- und Erythrocytenmembranen), aber auch durch künstliche Phospholipid-Bilayer.

G. finden gelegentlich als Lokalantibiotika gegen Infektionen durch grampositive Bakterien Verwendung.