Apoptose, programmierter Zelltod, Eapoptosis, programmed cell death, Zelltod, der durch die Zelle selbst reguliert wird, d. h. er ist genetisch programmiert. Die molekulare Basis der A. wurde während der Evolution hoch konserviert. A. als „regulierter Zellsuicid“ ist für eine ordnungsgemäße Embryogenese und Metamorphose, Gewebehomöostase und die Funktion des Immunsystems in Vielzellern notwendig und findet wahrscheinlich in allen Organen statt, z. B. in der Leber (bei Hunger) und in der lactierenden Milchdrüse (bei sinkendem Prolactin-Spiegel). Taurin ist als Modulator der A.-Reaktionen in der Diskussion.
Auf der mikroskopischen Ebene der Zelle kommt es bei der Apoptose zum Verlust von Zellverbindungen und Mikrovilli, zu Chromatinkondensation, DNA-Fragmentierung, cytoplasmatischer Kontraktion und dichter Packung von Mitochondrien und Ribosomen. Es bilden sich Membranbläschen, in denen das endoplasmatische Reticulum mit der Zellplasmamembran verschmilzt und die Zelle in mehrere membrangebundene Vesikel unterteilt, die als apoptotische Körper bezeichnet werden. Letztere werden im Allgemeinen von benachbarten Zellen aufgenommen und abgebaut.
A. kann zwar auch durch cytotoxische Agenzien induziert werden, aber die natürliche, genetisch programmierte Apoptose scheint von der Initiierung eines Signalstoff-Stoffwechselwegs durch Ligandenbindung an spezifische Rezeptoren auf der Zelloberfläche abzuhängen, wobei cytoplasmatische Proteasen eine Hauptrolle in der A. spielen. Die Gesamtheit der Proteasen, die für das Einsetzen der A. verantwortlich ist, wird im Englischen als executioner (Henker) bezeichnet.
Der apoptotische Zelltod wird auch initiiert (durch einen noch unbekannten Mechanismus), wenn die Zelloberflächenrezeptoren Fas (auch Apo-1 genannt) und der Typ-1-Tumornekrosefaktor-Rezeptor (TNF-1; M_r 55 kDa) entweder ihre Liganden oder quervernetzende Antikörper binden. Der natürliche Ligand von Fas ist ein glycosyliertes Transmembranprotein Typ II, was darauf schließen lässt, dass die Apoptose durch einen Zell-Zell-Kontakt initiiert wird. Cytotoxische T-Zellen induzieren ebenfalls Apoptose in den Zielzellen, wenn sie an Fas binden. Fas und TNF-1 weisen große Sequenzähnlichkeiten auf, sowohl in ihren cysteinreichen extrazellulären Domänen als auch in ihren intrazellulären „Todesdomänen“, die aus ca. 80 Aminosäureresten bestehen. [R.E. Ellis et al. Annu. Rev. Cell Biol.7 (1991) 663–698; S. Cory Nature367 (1994) 317–318; S.J. Martin u. D.R. Green Cell82 (1995) 349–352; M. Tewari et al. J. Biol. Chem.270 (1995) 18.738–18.741; C.D. Gregory (Hrsg.) Apoptosis and the Immune Response Wiley-Liss., New York, 1995]