Lexikon der Ernährung: Elastase
Elastase EC 3.4.21.11, Eelastase, eine Endopeptidase, die für die Hydrolyse des Elastins in tierischen elastischen Fasern spezifisch ist. Im Wirbeltierpankreas wird als inaktive Vorstufe (Zymogen) Pro-Elastase gebildet, die im Zwölffingerdarm durch Trypsin in E. umgewandelt wird. Natürliches Substrat der E. ist das valin-, leucin- und isoleucinreiche, wasserunlösliche Elastin. Durch Einwirkung der E. bilden sich wasserlösliche Spaltprodukte des Elastins. Angriffspunkt der E. in der Peptidkette sind die von den nicht-aromatischen hydrophoben Resten gebildeten Peptidbindungen. Beste synthetische E.-Substrate sind daher Acetyl-(alanyl)3-methylester und Benzoyl-alanyl-methylester. Dagegen werden Benzoyl-L-argininester (Trypsinsubstrat) und Acetyl-L-tyrosinester (Chymotrypsinsubstrat) von E. nicht angegriffen.
Die Primär- und Tertiärstruktur der E. zeigt große Übereinstimmung mit der anderer Pankreasproteinasen. Von den 240 Aminosäuren der Elastasesequenz (Mr 25,7kDa) stimmen 52 % in ihrer Position mit denen des Trypsins und der Chymotrypsine A und B überein. Darunter befinden sich die katalytisch wichtigen Aminosäuren (His57, Asp102, Ser195), das für die Konformation wichtige Ionenpaar Val16 / Asp197 und die Lage der vier Disulfidbrücken. Erwartungsgemäß bestehen auch in der Raumstruktur zwischen der E. und den anderen Serinproteasen des Pankreas (Chymotrypsin, Trypsin) große Ähnlichkeiten.
Da auch aus Mikroorganismen, z. B. Pseudomonas aeruginosa, eine E. (Mr 22,3kDa) isoliert werden konnte, scheint das Enzym nicht nur für das Tierreich von Bedeutung zu sein.
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