Lexikon der Ernährung: Elektronenspinresonanzspektroskopie
Elektronenspinresonanzspektroskopie, ESR-Spektroskopie, Eelectron spin resonance (ESR) spectroscopy, ein Verfahren, das zur Untersuchung von Substanzen eingesetzt wird, die paramagnetisch sind, d. h. ein ungepaartes Elektron aufweisen. Bei biologischen Materialien beruht der Paramagnetismus hauptsächlich auf zwei Molekülarten, den freien Radikalen und jenen, die ein Übergangsmetallion besitzen. Einige Spektroskopiker begrenzen die Bezeichnung ESR-Spektroskopie auf die Untersuchung freier Radikale, da diese einen erkennbaren Elektronenspin aufweisen. Für das Studium von Übergangsmetallen, bei denen der Paramagnetismus aus der Elektronenverteilung in den d-Orbitalen herrührt, verwenden sie den Ausdruck elektronenparamagnetische Resonanzspektroskopie (EPR-Spektroskopie). Die Spektren werden jedoch mit denselben Geräten aufgenommen und die meisten Autoren verwenden die Bezeichnungen ESR- und EPR-Spektroskopie entweder wahlweise oder je nach persönlicher Präferenz.
Die ESR-Spektroskopie entspricht der NMR-Spektroskopie in der Hinsicht, dass sie die Resonanzabsorption elektromagnetischer Strahlung durch Teilchen (ungepaarte Elektronen bei ESR, der Kern von bestimmten Atomarten bei NMR) misst, wenn sie von einem niedrigeren Energieniveau auf ein höheres übergehen und wieder zurückfallen. Diese Energieniveaus werden durch das Anlegen eines äußeren magnetischen Felds induziert. Im biologischen Zusammenhang wird die ESR-Spektroskopie eingesetzt, um: 1) Radikale zu erfassen und zu identifizieren, die aus Enzymsubstraten, Coenzymen, Wirkstoffen und Hormonen im Verlauf von Stoffwechselreaktionen erzeugt werden; 2) Redoxkomponenten zu identifizieren und die Elektronenübertragung in komplexen Systemen zu verfolgen, wie sie z. B. in Mitochondrien vorkommen (Eisen-Schwefel-Proteine wurden beispielsweise mit Hilfe von ESR entdeckt); 3) Informationen über Struktur und Funktion von Übergangsmetallzentren in Metalloproteinen, wie den Cytochromen zu erhalten; 4) Strahlungsschäden und andere Abnormalitäten in Nucleinsäuren und Proteinen zu untersuchen; 5) Konformationsänderungen in Proteinen zu erforschen und 6) die Struktur und Fluidität von Membranen zu studieren.
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