Lexikon der Ernährung: Flavinenzyme
Flavinenzyme, Flavoproteine, Eflavin enzymes, eine Gruppe von über 70 in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen vorkommenden Oxidoreduktasen, die als Wirkgruppe meist Flavinadenindinucleotid (FAD), seltener Flavinmononucleotid (FMN) in fester Bindung enthalten. Diese Coenzyme werden reversibel reduziert, entweder durch den Wasserstofftransfer von einem Substrat (z. B. bei Succinat-Dehydrogenase) oder von NAD(P)H. Die gelbe Farbe des oxidierten Riboflavinanteils gab dieser Enzymgruppe den Namen „gelbe Enzyme“. Da die Eigenschaften des FAD und FMN bei der Proteinbindung sehr verändert werden können und auch erhebliche Unterschiede in struktureller und funktioneller Hinsicht zwischen den verschiedenen F. bestehen, existiert kein Grundtyp wie z. B. bei den Hämoglobinen. Einige F., die Metalloflavinenzyme (Metalloflavoproteine), enthalten zusätzlich Metalle, wie Fe, Mg, Cu und Mo, die an der Fixierung der F. am Mitochondrium beteiligt sind (Molybdänenzyme).
F. können entsprechend ihrer Hauptreaktion eingeteilt werden in:
1) Oxidasen, die mit Sauerstoff als Wasserstoffakzeptor reagieren und zwei oder vier Elektronen übertragen können. Zwei-Elektronen-übertragende Oxidasen oxidieren Substrate unter Bildung von H2O2. Zu ihnen gehören z. B. die D(+)-Glucose-Oxidase, die eisen- und molybdänhaltigen Xanthin-Oxidasen und die L- und D-Aminosäure-Oxidasen (FMN- bzw. FAD-haltig). Vier-Elektronen-übertragende Oxidasen sind kupferhaltig; sie oxidieren Substrate unter Bildung von Wasser. Hierzu zählt z. B. die Ascorbinsäure-Oxidase.
2) Reduktasen, die bevorzugt mit Cytochromen reagieren, z. B. Cytochrom-b5-, Cytochrom-c- und Glutathion-Reduktase (alle FAD-haltig).
3) Dehydrogenasen, bei denen der natürliche Wasserstoffakzeptor einiger Vertreter unbekannt ist. Ein bekanntes Beispiel ist die Succinat-Dehydrogenase des Tricarbonsäure-Zyklus. Weitere Dehydrogenasen sind die Atmungskettenenzyme NADH- und NADPH-Dehydrogenase (FMN-haltig) und die Acyl-CoA-Dehydrogenase. Desaminierung.
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